檢視 Α螺旋的原始碼

[[File:Α螺旋.gif|缩略图|[https://gimg2.baidu.com/image_search/src=http%3A%2F%2Fmmbiz.qpic.cn%2Fmmbiz_gif%2FCWkOWBkI0oHCeAfleTQGdYGOwJCXKIcJzMrFia8yMSic88BX0axzuh5YjRBq2aKaL3iaQZJPibPUn0TeqT7zMd1qTg%2F640%3Fwx_fmt%3Dgif&refer=http%3A%2F%2Fmmbiz.qpic.cn&app=2002&size=f9999,10000&q=a80&n=0&g=0n&fmt=jpeg?sec=1630223500&t=d506371a2af17cde68a81f8bfc7f2208 原图链接]Α螺旋]]

'''α-螺旋'''（α-helix）是蛋白质二级结构的主要形式之一。指多肽链主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升，每3.6 个氨基酸残基螺旋上升一圈，向上平移0.54nm，故螺距为0.54nm，两个氨基酸残基之间的距离为0.15nm。螺旋的方向为右手螺旋。氨基酸侧链R基团伸向螺旋外侧，每个肽键的肽键的羰基氧和第四个N-H形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。由于肽链中的全部肽键都可形成氢键，故α-螺旋十分稳定。

中文名α螺旋外文名α-helix

类    型二级结构提出人Linus Pauling和Robert Corey

见载刊物《细胞生物学名词（第二版）》

 科学出版社公布时间2009年