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[[File:肌動蛋白一.png |thumb|right| [https://pic.weblogographic.com/img/news/785/difference-between-actin.png 原圖連結] [https://www.google.com/search?q=%E8%82%8C%E5%8B%95%E8%9B%8B%E7%99%BD&tbm=isch&ved=2ahUKEwi-l8b3mrXwAhURaN4KHb4ZA7wQ2-cCegQIABAA&oq=%E8%82%8C%E5%8B%95%E8%9B%8B%E7%99%BD&gs_lcp=CgNpbWcQARgAMgQIIxAnMgIIADIECAAQGDIECAAQGDIECAAQGDIECAAQGDIECAAQGFDZqQZYtcoGYM_VBmgAcAB4AIABW4gBuAOSAQE3mAEAoAEBqgELZ3dzLXdpei1pbWfAAQE&sclient=img&ei=pPWTYL61D5HQ-Qa-s4zgCw&bih=562&biw=1216&rlz=1C1AVFC_enTW864TW864#imgrc=XxzNLX3NZzmJxM「圖片來源 」] ]] '''肌動蛋白''' 英 文 :[[Actin]]。 存在形式 : 單體和多聚體。 氨 基 酸 : 375個 本 質 : 蛋白質 定 義 : 是肌肉結構蛋白的一種。 ==定義== 是一類分子量大約在42,000的[[球狀蛋白質]]。<ref>[https://m.antpedia.com/news/2383767.htm lYIJI細胞骨架(肌動蛋白單體;G-ACTIN)紅色熒光染色試...]</ref> 是肌肉結構蛋白的一種。在肌肉運動中起重要作用。存在於橫紋肌肌原纖維的細絲中,也存在於平滑肌中。它也是細胞中一個重要的司運動的蛋白質 。<ref>[https://ir.nctu.edu.tw/bitstream/11536/80940/1/454001.pdf 國立交通大學機構典藏]</ref> ==性質== 除了已經知道的線蟲類精子[[細胞]]之外,在所有的真核細胞當中均發現有該蛋白質,濃度約在100μM以上,其質量約為42kDa,直徑為4至7nm。 [[肌動蛋白]]是生物體中微絲的兩個單體亞基之一,而微絲則是細胞骨架三大組成結構之一,肌動蛋白還構成了肌細胞中具有收縮功能的組織。所以,肌動蛋白對於細胞活動起到很大的作用,比如肌肉的收縮,細胞的轉移、分裂和原質的流動、囊泡和胞器的運動、細胞間信息的傳遞、細胞的形狀和連結的建立和維持等等。<ref>[http://www.cjcb.org/Upload/volpdf/20190417-381-386%200007.pdf 微絲的基本性質與細胞核肌動蛋白- 中國細胞生物學學報]</ref> 有許多疾病是由調控肌動蛋白基因表達活性的蛋白及其相關蛋白的等位基因突變引起的。 肌動蛋白基因表達也是一些病原微生物感染過程中的關鍵因素。一些肌動蛋白調孔蛋白的突變會導致肌肉性肌病,包括心臟大小與功能的變化以及耳聾等。細胞骨架的組裝也與細胞內細菌與病毒的致病性有關,特別是在逃避免疫系統作用有關的過程中。 ==結構== 它的氨基酸序列也是最高度保守的[[蛋白質]]之一,因為它在進化過程中幾乎沒有變化,在藻類和人類等多種物種中的差異不超過20%。它有兩個顯著特徵:它是一種緩慢水解 ATP的酶,是生物過程的“通用能量貨幣”。但是,ATP是必需的,以保持其結構完整性。其高效的結構由幾乎獨特的折疊過程形成。 肌動蛋白是真核生物中最豐富的蛋白質之一,在整個細胞質中發現它。事實上,在肌肉纖維中,它佔細胞總蛋白質的20%,在其他細胞中佔1%-5%。然而,不僅有一種肌動蛋白,編碼肌動蛋白的基因被定義為基因家族(植物中含有超過60種元素的家族,包括基因和假基因,在人類中超過30種元素)。<ref>[https://www.ym.edu.tw/icm/Textbook%202.pdf 蛋白質體學 - 陽明大學]</ref> ===細胞肌動蛋白有兩種形式=== 在生物分子演化當中,肌動蛋白是高度保守的蛋白質分子之一,從藻類到人類細胞肌動蛋白只有不到20%的變化。因此,它被認為具有優化的結構。 它有兩個顯著特徵:它是一種能夠緩慢水解ATP的酶,這是生物過程的「通用能量貨幣」。 ====G-肌動蛋白的單體小球==== 單體的肌動蛋白是由一條多肽鏈構成的球形分子, 又稱球狀肌動蛋白(globular actin, G-actin),外形類似花生果。<ref>[http://cht.a-hospital.com/w/%E8%82%8C%E5%8A%A8%E8%9B%8B%E7%99%BD A+醫學百科- 肌動蛋白]</ref> ====F-肌動蛋白的聚合物長絲==== 即,由許多G-肌動蛋白單體組成的長絲。F-肌動蛋白也可以描述為微絲。 兩條平行的F-肌動蛋白鏈必須旋轉166度才能正確地位於彼此的頂部。這產生了在細胞骨架中發現的微絲的雙螺旋結構。微絲的直徑約為7nm ,螺旋每37nm重複一次。每個肌動蛋白分子都與三磷酸腺苷(ATP)或二磷酸腺苷(ADP)分子結合,後者與Mg2+陽離子相關。與所有可能的組合相比,最常見的肌動蛋白形式是ATP-G-肌動蛋白和ADP-F-肌動蛋白。<ref>[http://Users/Ivoryang/Downloads/20130428145848%20(2).pdf 線粒體運動及其相關的細胞骨架和蛋白 物理科學家如何跟活細胞玩:看一看及不只是看一看]</ref> ==遺傳性能== 這意味著每個個體的遺傳信息都包含產生肌動蛋白變體(稱為同種型)的指令,這些變體具有略微不同的功能。反過來,這意味著真核生物表達不同的基因,這些基因產生:α-肌動蛋白,存在於收縮結構中; β-肌動蛋白,發現於細胞的擴展邊緣,使用其細胞結構的投射作為其移動手段; γ-肌動蛋白,存在於應力纖維的細絲中。除了生物體異構體之間存在的相似性之外,甚至在不同真核生物結構域中包含的生物體之間也存在結構和功能的進化保守性:在細菌中已經鑑定出肌動蛋白同源物MreB ,其是一種蛋白質。能夠聚合成微絲。在古生菌中,同系物Ta0583甚至更類似於真核動物。<ref>[https://zh.warbletoncouncil.org/actina-3262 肌動蛋白:特性,結構,細絲,功能- 科學- warbletoncouncil]</ref> 大多數酵母僅具有單個肌動蛋白基因,但是高等真核生物通常表達由相關基因家族編碼的幾種肌動蛋白同種型。哺乳動物至少有6種肌動蛋白異構體由不同的基因編碼,根據它們的等電點分為三類(α,β和γ)。一般來說,α肌動蛋白存在於肌肉中(α-骨骼,α-主動脈平滑,α-心臟),而β和γ同種型在非肌肉細胞中很突出(β-細胞質,γ1-細胞質,γ2-腸道平滑)儘管同種型的氨基酸序列和體外特性高度相似,但這些同種型在體內不能完全相互替代。 所有非球形原核生物似乎都具有編碼肌動蛋白同源物的基因如MreB ;這些基因是維持細胞形狀所必需的。質粒衍生的基因ParM編碼肌動蛋白樣蛋白,其聚合形式是動態不穩定的,並且似乎在細胞分裂期間通過類似於真核有絲分裂中微管所用的機制將質粒DNA分配到其子細胞中肌動蛋白存在於光滑和粗糙的內質網中。 ==影響== 有許多毒素可以通過阻止肌動蛋白聚合(latrunculin和細胞鬆弛素D)或通過穩定它(鬼筆環肽)來干擾肌動蛋白的動力學: Latrunculin是一種由海綿產生的毒素,它與G-肌動蛋白結合,阻止它與微絲結合。 細胞色素D是由真菌產生的生物鹼,其與F-肌動蛋白的(+)末端結合,阻止添加新單體。已發現Cytocalasin D可破壞肌動蛋白的動態,激活動物體內的蛋白質p53。 鬼筆環肽(Phalloidin)是一種從死亡蘑菇繖形毒蕈(Amanita phalloides)中分離出來的毒素。它與F-肌動蛋白聚合物中相鄰肌動蛋白單體之間的界面結合,阻止其解聚。 ==視頻== {{#evu:https://www.youtube.com/watch?v=uyZFOAxJGM0&t=4s}} [影片翻譯] 肌肉收縮的機制 (Mechanism of muscle contraction) ==參考資料== [[Category:364 細胞論]] [[Category:360 生物科學總論]] [[Category:390 人類學總論]]
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