Α螺旋
α-螺旋（α-helix）是蛋白質二級結構的主要形式之一。指多肽鏈主鏈圍繞中心軸呈有規律的螺旋式上升，每3.6 個氨基酸殘基螺旋上升一圈，向上平移0.54nm，故螺距為0.54nm，兩個氨基酸殘基之間的距離為0.15nm。螺旋的方向為右手螺旋。氨基酸側鏈R基團伸向螺旋外側，每個肽鍵的肽鍵的羰基氧和第四個N-H形成氫鍵，氫鍵的方向與螺旋長軸基本平行。由於肽鏈中的全部肽鍵都可形成氫鍵，故α-螺旋十分穩定。
中文名α螺旋外文名α-helix
類 型二級結構提出人Linus Pauling和Robert Corey
見載刊物《細胞生物學名詞（第二版）》
科学出版社公布时间2009年
目錄
概述
α-螺旋（α-helix）：蛋白質中常見的二級結構，肽鏈主鏈繞假想的中心軸盤繞成螺旋狀，一般都是右手螺旋結構，螺旋是靠鏈內氫鍵維持的。每個氨基酸殘基（第n個）的羰基與多肽鏈C端方向的第4個殘基（第4+n個）的酰胺氮形成氫鍵。在古典的右手α-螺旋結構中，螺距為0.54nm，每一圈含有3.6個氨基酸殘基，每個殘基沿着螺旋的長軸上升0.15nm。[1]
詳解
α螺旋是一種最常見的二級結構，最先由Linus Pauling和Robert Corey於1951年提出，其主要內容是：
①肽鏈骨架圍繞一個軸以螺旋的方式伸展；
②螺旋形成是自發的，肽鏈骨架上由n位氨基酸殘基上的-C=O與n+4位殘基上的-NH之間形成的氫鍵起着穩定的作用；被氫鍵封閉的環含有13個原子，因此α螺旋也稱為3.6/13螺旋；
③每隔3.6個殘基，螺旋上升一圈；每一個氨基酸殘基環繞螺旋軸100°，螺距為0.54nm，即每個氨基酸殘基沿軸上升0.15nm；螺旋的半徑是0.23nm；Φ角和Ψ角分別為-57°和-47°；
④α螺旋有左手和右手之分，但蛋白質中的α螺旋主要是右手螺旋；
⑤氨基酸殘基的R基團位於螺旋的外側，並不參與螺旋的形成，但其大小、形狀和帶電狀態卻能影響螺旋的形成和穩定。
功能
α-螺旋在DNA結合基序（DNA binding motifs）中有非常重要的作用，比如在鋅指結構，亮氨酸拉鏈，螺旋-轉角-螺旋等基序中都含有α-螺旋。這是因為α-螺旋的直徑為1.2nm，正好和B-DNA大溝的直徑相等，所以能夠和B型DNA緊密結合。
穩定性
原因
α-螺旋靠氫鍵維持穩定
影響因素
1. Pro（及Hpro）使α-螺旋中斷，產生「結節」。Pro的α-碳原子參與吡咯環的形成，使α-碳原子—N鍵不能旋轉，Gly繞α-碳原子的自由度更大，所以大多α-螺旋起始或中止於Gly，還有Tyr和Ser等。
2.側鏈較大的氨基酸相鄰時影響生成兩個「α-碳上分支」（α-碳原子上除了H，還有兩個其他基團接在上面，如Thr，Ile（ile），Val等）
3.帶相同電荷的氨基酸相鄰，使α-螺旋趨於解體