翻譯後修飾
加入官能團
翻譯後修飾包括以下加入官能團的反應：
乙酰化——通常於蛋白質的N末端加入乙酰。
烷基化——加入如甲基或乙基等烷基。
甲基化——烷基化中常見的一種，在賴氨酸、精氨酸等的側鏈氨基上加入甲基。
生物素化——用生物素附加物令保存的賴氨酸酰化。
穀氨酸化——在穀氨酸與導管素及其他蛋白質之間建立共價鍵。
甘氨酸化——在一個至超過40種甘氨酸與導管素的C末端建立共價鍵。
糖化——將糖基加入天冬酰胺、羥賴氨酸、絲氨酸或蘇氨酸，形成糖蛋白。
異戊二烯化——加入如法呢醇及四異戊二烯等異戊二烯。
硫辛酸化——附着硫辛酸的功能性。
磷酸泛酰巰基乙胺基化——像在脂肪酸、聚酮、非核糖體肽鏈及白氨酸的生物合成中，從乙酰輔酶A加入4'磷酸泛酰巰基乙胺基。
磷酸化——加入磷酸根至絲氨酸、酪氨酸、蘇氨酸或組氨酸。
硫酸化——將硫酸根加入至酪氨酸，硒化C末端酰胺化。[1]
蛋白質
前體蛋白是沒有活性的，常常要進行一個系列的翻譯後加工，才能成為具有功能的成熟蛋白。加工的類型是多種多樣的，一般分為以下幾種：N-端fMet或Met的切除、二硫鍵的形成、化學修飾和剪切。當合成蛋白質時，20種不同的氨基酸會組合成為蛋白質。蛋白質的翻譯後蛋白質其他的生物化學官能團（如醋酸鹽、磷酸鹽、不同的脂類及碳水化合物）會附在蛋白質上從而改變蛋白質的化學性質，或是造成結構的改變（如建立雙硫鍵），來擴闊蛋白質的功能。
再者，酶可以從蛋白質的N末端移除氨基酸，或從中間將肽鏈剪開。舉例來說，胰島素是肽的激素，它會在建立雙硫鍵後被剪開兩次，並在鏈的中間移走多肽前體，而形成的蛋白質包含了兩條以雙硫鍵連接的多肽鏈。
其他修飾，就像磷酸化，是控制蛋白質活動機制的一部份。蛋白質活動可以是令酶活性化或鈍化。[2]
其他蛋白質或肽
干擾素激活基因化——與干擾素激活基因15（ISG15）蛋白質建立共價鍵。 小泛素相關修飾化——與小泛素相關修飾子蛋白建立共價鍵。泛素化——與泛素建立共價鍵。
氨基酸的化學性質
瓜氨化——將精氨酸轉為瓜氨酸。 脫氨化——將穀氨酰胺轉為穀氨酸或將天冬酰胺轉為天冬氨酸。 結構改變雙硫鍵——與兩個半胱氨酸的氨基酸建立共價鍵。 分解蛋白質——將蛋白質的肽鍵剪開