裂解酶
裂解酶,又稱裂合酶類、裂合酶類,是催化多聚鏈從內部或端部裂解的酶類。
中文名裂解酶
外文名lyases或synthases
催化多聚鏈從內部或端部裂解的酶類。例如核酸酶、溶菌酶和羧肽酶等。
也稱裂合酶類 裂合酶類(或稱不久裂解酶類 lyases)催化從底物上移去一個基團而形成雙鍵的反應或其逆反應。這類酶包括醛縮酶、水化酶及脫氨酶等。
例如,二磷酸酮糖裂合酶(EC4.1.2.3習慣名為醛縮酶),蘋果酶裂合酶(EC4.1.1.1習慣名為丙酮酸脫羧酶)檸檬酸裂合酶(EC4.1.3.7習慣名為檸檬酸合成酶)。[1]
人類在發現細菌並確立病原學說之後,很快發現了噬菌體、青黴素、溶菌酶這些生態系統中天然抗菌物質,抗生素因為結構簡單、性質穩定、易於使用和標準化等優點,成為抗菌藥物主體,支撐了現代醫療體系。但是抗生素存在致命弱點,其作用靶位是細菌主要生化過程的關鍵酶,易變異,且細菌的代謝途徑容易調整替代,並能很快適應治療濃度的抗生素,同時抗生素種類有限,出現目前普遍存在的抗藥性問題[1-3]。不管是應對當前緊迫的細菌抗藥性危機,還是長遠的抗菌策略與抗菌藥物布局,都應該加強抗藥性流行病學監測,對噬菌體及其抗菌蛋白等新型抗菌物質作系統研究、開發和產品儲備。
1噬菌體裂解酶結構以及作用機制裂解酶又稱內溶素(Endolysin),是一類由雙鏈DNA噬菌體(dsDNA噬菌體)編碼的細菌細胞壁水解酶,在噬菌體感染宿主的後期表達產生,其主要作用是裂解宿主細胞壁釋放子代噬菌體[1]。噬菌體裂解酶種類繁多,大多數革蘭氏陽性菌噬菌體裂解酶在結構上存在「雙結構域」的特點,主要由催化結構域和結合結構域2個部分組成[2-3](圖1A)。一般來說,N端為催化結構域(Catalytic Domain,CD),可特異性地切斷肽聚糖中的化學鍵,大多數裂解酶只包含一個催化結構域,少數含有多個催化結構域[4-5]。根據切割肽聚糖的化學鍵類型,可將裂解酶分為6大類[2](圖1B):(1) N-乙酰基酰胺酶;(2) N-乙酰-β-D-氨基葡萄糖苷酶;(3) MurNAc-L-丙氨酸酰胺酶;(4)內肽酶;(5)肽酶;(6)轉糖苷酶。裂解酶的C端為細胞壁結合結構域(Cell Wall Binding