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突触核蛋白是中国的一个科技名词。

汉字是世界上最古老的文字之一，已有六千多年的历史。从仓颉造字的古老传说到公元前1000多年前甲骨文的发现，汉字有着深厚的历史底蕴。后来的演变经历了几千年的漫长历程，在形体上逐渐由图形变为笔画，象形变为象征，复杂变为简单；在造字原则上从表形、表意到形声。

名词解释

α-突触核蛋白是一种在中枢神经系统突触前及核周表达的可溶性蛋白质，它与帕金森病的发病机制和相关功能障碍密切相关，是路易小体的主要成分。

特性

它的结构很大程度上依赖于其所处的细胞内环境，并且会表现出不同的结构如单体、寡聚体、原纤维和纤维等，病理状态下的突触核蛋白容易聚集形成不溶性的纤维蛋白沉淀，最终导致神经细胞死亡。人类基因学的研究证明了α-突触核蛋白基因突变在家族性的帕金森病中的主要致病地位，并且α-突触核蛋白的聚集有类似朊蛋白样的在细胞间传播的特点。

发现

突触核蛋白最初于1988年由Maroteaux等利用纯化的抗胆碱能囊泡抗体在电鲟体内发现，并且确定其分布在神经突触前末梢和核周[1,2]，同样突触核蛋白也在阿尔滋海默病的老年斑块内发现，但没有β-淀粉样蛋白含量高，突触核蛋白的中间部分（aa61-65）被命名为非β-淀粉样结构（NAC）。至今人们共发现三种突触核蛋白分别命名为α、β、γ[4-6]，其中只有α-突触核蛋白含有NAC结构域并参与路易小体[7]的形成，α-突触核蛋白的基因点突变和扩增都可以造成家族性帕金森病的发生，迄今人们已经发现五个位点分别为A53T、A30P、E46K、G51D和H50Q[8-13]。

功能

α-突触核蛋白的功能多样，可能参与到突触结构的维持、神经的可塑性、学习、记忆、发生、细胞粘附、磷酸化、细胞分化以及多巴胺的摄取调控等许多方面。

主要研究目的

病理状态下的α-突触核蛋白形成β片层样结构加速聚集，并且抵抗泛素化蛋白酶体的降解，因此对α-突触核蛋白的结构和功能的研究对理解帕金森等神经突触核蛋白病的发病机制将会有很大的帮助。

结构

总体结构

α-突触核蛋白是位于4q21-22SNCA基因编码的一个小分子蛋白质，分子量为19kDa,，由140个氨基酸构成，可以分成三个部分：

氨基端:

(aa 1~60)包含了5个家族性帕金森病的突变位点以及高度保守的11个氨基酸中组成的KTKEGV 7模体重复序列[18]，易形成两性α螺旋类似载脂蛋白的脂质结合区域，是介导α- 突触核蛋白与脂质膜结合的区域;

中部：

NAC区(aa 61~95)的疏水区域易形成β片层结构，在体外极易聚集且可促进全长α-突触核蛋白的聚集;

羧基末端(aa 96~140)

富含酸性氨基酸和脯氨酸，带有大量负电荷，具有较强的亲水性，其中有三个保守的酪氨酸残基被认为是α、β突触核蛋白的标志。

生理状态下的α-突触核蛋白通常被认为是舒展的可溶性结构，Burre等发现重组的和小鼠脑中分离出的α-突触核蛋白为无固定结构的单体，并且有自发聚集的倾向；而Bartels发现在非变性条件下从神经和非神经细胞中分离出来的内源性α-突触核蛋白大部分为大约58kDa的四聚体折叠结构。