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糖基化是在酶的控制下,蛋白質或脂質附加上糖類的過程,發生於內質網。在糖基轉移酶作用下將糖轉移至蛋白質,和蛋白質上的氨基酸殘基形成糖苷鍵。蛋白質經過糖基化作用,形成糖蛋白。糖基化是對蛋白的重要的修飾作用,有調節蛋白質功能作用。[1]

分類

根據 糖苷鏈類型,哺乳動物的蛋白質糖基化可以分為三類,即以Ser、Thr、Hpy和Hly的羥基的氧原子為連接點,形成-0-糖苷鍵型。以Asn的酰胺基N一末端氨基酸的 α - 氨基以及Lys或Arg的ω - 氨基為連接點,形成-N-糖苷鍵型。由乙醇胺磷酸鹽、三個甘露糖苷、葡萄糖胺以及纖維醇磷脂組成的GPI糖基磷脂酰肌醇錨。

過程

N-連接的糖鏈合成起始於內質網,完成於高爾基體。在內質網形成的糖蛋白具有相似的 糖鏈,由Cis面進入高爾基體後,在各膜囊之間的轉運過程中,發生了一系列有序的加工和修飾,原來糖鏈中的大部分甘露糖被切除,但又被多種 糖基轉移酶依次加上了不同類型的糖分子,形成了結構各異的寡糖鏈。糖鏈的空間結構決定了它可以和哪一種 糖基轉移酶結合,發生特定的糖基化修飾。

O-連接的糖鏈在高爾基體中進行,通常的一個連接上去的糖單元是N-乙酰半乳糖,連接的部位為Ser、Thr和Hyp的羥基,然後逐次將糖基轉移到上去形成寡糖鏈,糖的供體同樣為核苷糖,如UDP-半乳糖。糖基化的結果使不同的蛋白質打上不同的標記,改變多肽的構象和增加蛋白質的穩定性。還有許多糖蛋白同時具有N-連接的糖鏈和O-連接的糖鏈。

在高爾基體上還可以將一至多個氨基聚糖鏈通過木糖安裝在核心蛋白的絲氨酸殘基上,形成蛋白聚糖。這類蛋白有些被分泌到細胞外形成細胞外基質或粘液層,有些錨定在膜上。[2]

參考文獻