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概念
介绍
应用
酶的催化作用
酶的结构和功能
概念
enzymology
研究 酶的 化学本质、 催化特性、 生物学 活性和生物学意义的一门分支 学科。
介绍
酶学的进展自1771年发现光合作用后，有无数 科学家为酶学奋斗献身，已有6次诺贝尔奖与它的研究有关，但至今仍然没有完全揭开光合作用的谜底。虽然，我们无法用肉眼直接看到酶为植物建造的每一个绿色“工厂”，但无数个微型“ 工厂”却构成了目前世界上最大的利用光能的化工厂。据估计，地球上这些绿色“工厂”每年要消耗1500亿吨由二氧化碳提供的碳和250亿吨来自水的氢，贡献出4000亿吨氧气。酶是一种 催化剂，这意味着它们不会成为终产物的组成部分。当 生物化学反应结束后，只要将酶与反应产物分离，酶便能一次又一次地催化下一个相同的反应。在正常的情况下，只要有需要，酶就能不断地工作。与传统的化学反应相比，酶催化降低了反应的活化能，反应条件极其温和，不需要高温高压等剧烈的反应条件。酶反应的分子转化率高、专一性强，可获得高纯度的产品。
应用
酶法生产日用化学品中最具有代表性的是用细菌腈水合酶生产丙烯酰胺。丙烯酰胺是乙烯基系列聚合物的水溶性单体，由丙烯腈水合反应生成。丙烯酰胺的聚合物也是水溶性的，广泛应用于功能性聚合物的原料如纸张增强剂、高分子凝聚剂、石油回收剂等。丙烯酰胺交联聚合而成的凝胶状物具有非常强的吸水性，可望用于园艺和沙漠绿化，以促进植物的生长。
生物活性肽，特别是寡肽，在 免疫调节、激素调节、酶抑制、 抗菌、 抗病毒等方面有广泛的应用前景，另外，调味肽在食品和药物生产上的商业潜力非常巨大。肽合成主要有3种方法：化学法、重组 DNA技术和酶法。当前，在工业上采用最多的是化学法。酶法起步相对较晚，但其发展速度较快。因为在水相中肽键容易水解，导致副反应的产生，其次，作为底物的氨基酸衍生物在水相中的溶解度很低，随着非水相酶学的发展，阿斯巴甜、赖氨酸甜肽、血管紧张素、脑啡肽等寡肽的合成已获成功。
如今，在医药中间体和精细化工产品的生产中采用酶工艺的例子越来越多了，其中代表性的酶有蛋白酶、脂肪酶、酯酶、类固醇转化酶，等等。以酶工艺取代原有的化学工艺或者以生物产品取代原有的化工产品，这将较大减少化学污染物的产生，减少原材料、能量和水的消耗，对环境和工业生产都是实实在在的大好事。
酶的催化作用
1. 酶的定义：酶是由活细胞产生的生物催化剂，本质为蛋白质，具有高度专一性和高效的催化作用。
2. 酶与一般催化剂的区别：
高效性：在常温常压及中性pH条件下，酶比一般催化剂的催化效率高107 ~1013 倍。
高度专一性：从酶对底物分子结构要求不同，可分三种专一性：
（1）绝对专一性；
（2）相对专一性；
（3）立体异构专一性。
不稳定性及可调节性：酶是蛋白质，凡引起蛋白质变性的因素，亦可使酶变性失活。同时，酶的催化作 用可受多种因素的调节，从而改变其催化活性，特别是代谢过程中一些关键性酶，往往是重要的调节对象。
酶的结构和功能
1. 酶的分子组成：
按化学组成不同，可分为单纯蛋白酶和结合蛋白酶两大类。单纯蛋白酶类分子仅含氨基酸；而结合蛋白 酶类分子中除蛋白质（成为酶蛋白）外，还含有非蛋白质部分，后者常称为“辅助因子”，蛋白质部分称 “酶蛋白”，两者合并城“全酶”，全酶才具有催化活性。
辅助因子可以是金属离子，也可以是小分子有机化合物，后者根据其与酶蛋白结合紧密程度不同，又可分为辅酶与辅基两种。辅酶是指与酶蛋白以非共价结合的小分子有机物，因为结合疏松，故可用透析法分离两者，这是结合酶类中最多见的。辅基是指与酶蛋白结合较紧（一般为共价结合）的小分子有机化合物，故用透析方法不能使两者分离。辅酶（基）中往往含有B族维生素。
结合酶中，酶催化作用的专一性由酶蛋白部分决定；辅基辅酶的作用是在反应中起传递基团、原子和电子的作用。金属离子的作用是：有的是稳定酶蛋白分子的构象所必需，有的是组成酶的活性中心；有的是在 酶与底物之间起桥梁作用，亦有的是中和阴离子，降低反应中的静电斥力。
2. 酶的活性中心：
酶发挥催化作用所需要基团称必需基团。一般指分布在酶分子表面的极性基团，包括-COOH、-NH2、- OH、 -SH、咪唑基等。
这些必需基团在酶分子表面相对集中，参与酶与底物结合成复合物并发生催化反应的空间区域称酶的活性中心。
活性中心的必需基团包括结合基团(与底物结合)和催化基团(催化底物变成产物)。活性中心以外亦存在必需基团，它在形成酶的空间构象上亦是必需的，故称活性中心外的必需基团。
不同的酶分子活性中心的结构不同，它只能结合与之相适的一定的底物，发生—定的化学反应，由此就 从结构基础上说明子酶催化作用的专一性。
3. 酶原与酶原的激活：
许多蛋白水解酶在细胞内合成或初分泌时，只是酶的无活性前体-即酶原。如消化腺分泌的蛋白酶。参于 血液凝固的酶和溶解纤维蛋白凝块的酶均以酶原形式存在，发挥作用前需先经过加工，即在一定条件下，使酶原转化成活性的酶，称酶原的激活。酶原激活的过程通常是在酶原分子中切除部分肽段，从而有利于酶活性中心的形成。
以胰蛋白酶原激活为例，说明其激活机理及某些酶以酶原形式存在的临床意义。
4. 酶的多形性：
（1）同工酶：指能催化相同的化学反应但酶蛋白分子结构有所不同的一组酶。
有下列特点：[1]
a. 存在于同一种属或同一个体的不同组成或同一组织同一细胞中。
b. 一级结构不同，理化性质包括带电性质不同，免疫学性质不同，但空间结构中的活性中心相同或相似
c. 往往是四级结构的酶类。
d. 已发现一百多种酶具有同工酶性质。发现最早研究最多的是乳酸脱氢酶，它有五种同工酶。临床测定 同工酶酶谱的变化，多用于疾病的诊断和鉴别诊断。
（2）酶分子缺陷