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| 酶學 |
目錄
概念
介紹
應用
酶的催化作用
酶的結構和功能
概念
enzymology
研究 酶的 化學本質、 催化特性、 生物學 活性和生物學意義的一門分支 學科。
介紹
酶學的進展自1771年發現光合作用後，有無數 科學家為酶學奮鬥獻身，已有6次諾貝爾獎與它的研究有關，但至今仍然沒有完全揭開光合作用的謎底。雖然，我們無法用肉眼直接看到酶為植物建造的每一個綠色「工廠」，但無數個微型「 工廠」卻構成了目前世界上最大的利用光能的化工廠。據估計，地球上這些綠色「工廠」每年要消耗1500億噸由二氧化碳提供的碳和250億噸來自水的氫，貢獻出4000億噸氧氣。酶是一種 催化劑，這意味着它們不會成為終產物的組成部分。當 生物化學反應結束後，只要將酶與反應產物分離，酶便能一次又一次地催化下一個相同的反應。在正常的情況下，只要有需要，酶就能不斷地工作。與傳統的化學反應相比，酶催化降低了反應的活化能，反應條件極其溫和，不需要高溫高壓等劇烈的反應條件。酶反應的分子轉化率高、專一性強，可獲得高純度的產品。
應用
酶法生產日用化學品中最具有代表性的是用細菌腈水合酶生產丙烯酰胺。丙烯酰胺是乙烯基系列聚合物的水溶性單體，由丙烯腈水合反應生成。丙烯酰胺的聚合物也是水溶性的，廣泛應用於功能性聚合物的原料如紙張增強劑、高分子凝聚劑、石油回收劑等。丙烯酰胺交聯聚合而成的凝膠狀物具有非常強的吸水性，可望用於園藝和沙漠綠化，以促進植物的生長。
生物活性肽，特別是寡肽，在 免疫調節、激素調節、酶抑制、 抗菌、 抗病毒等方面有廣泛的應用前景，另外，調味肽在食品和藥物生產上的商業潛力非常巨大。肽合成主要有3種方法：化學法、重組 DNA技術和酶法。當前，在工業上採用最多的是化學法。酶法起步相對較晚，但其發展速度較快。因為在水相中肽鍵容易水解，導致副反應的產生，其次，作為底物的氨基酸衍生物在水相中的溶解度很低，隨着非水相酶學的發展，阿斯巴甜、賴氨酸甜肽、血管緊張素、腦啡肽等寡肽的合成已獲成功。
如今，在醫藥中間體和精細化工產品的生產中採用酶工藝的例子越來越多了，其中代表性的酶有蛋白酶、脂肪酶、酯酶、類固醇轉化酶，等等。以酶工藝取代原有的化學工藝或者以生物產品取代原有的化工產品，這將較大減少化學污染物的產生，減少原材料、能量和水的消耗，對環境和工業生產都是實實在在的大好事。
酶的催化作用
1. 酶的定義：酶是由活細胞產生的生物催化劑，本質為蛋白質，具有高度專一性和高效的催化作用。
2. 酶與一般催化劑的區別：
高效性：在常溫常壓及中性pH條件下，酶比一般催化劑的催化效率高107 ~1013 倍。
高度專一性：從酶對底物分子結構要求不同，可分三種專一性：
（1）絕對專一性；
（2）相對專一性；
（3）立體異構專一性。
不穩定性及可調節性：酶是蛋白質，凡引起蛋白質變性的因素，亦可使酶變性失活。同時，酶的催化作 用可受多種因素的調節，從而改變其催化活性，特別是代謝過程中一些關鍵性酶，往往是重要的調節對象。
酶的結構和功能
1. 酶的分子組成：
按化學組成不同，可分為單純蛋白酶和結合蛋白酶兩大類。單純蛋白酶類分子僅含氨基酸；而結合蛋白 酶類分子中除蛋白質（成為酶蛋白）外，還含有非蛋白質部分，後者常稱為「輔助因子」，蛋白質部分稱 「酶蛋白」，兩者合併城「全酶」，全酶才具有催化活性。
輔助因子可以是金屬離子，也可以是小分子有機化合物，後者根據其與酶蛋白結合緊密程度不同，又可分為輔酶與輔基兩種。輔酶是指與酶蛋白以非共價結合的小分子有機物，因為結合疏鬆，故可用透析法分離兩者，這是結合酶類中最多見的。輔基是指與酶蛋白結合較緊（一般為共價結合）的小分子有機化合物，故用透析方法不能使兩者分離。輔酶（基）中往往含有B族維生素。
結合酶中，酶催化作用的專一性由酶蛋白部分決定；輔基輔酶的作用是在反應中起傳遞基團、原子和電子的作用。金屬離子的作用是：有的是穩定酶蛋白分子的構象所必需，有的是組成酶的活性中心；有的是在 酶與底物之間起橋樑作用，亦有的是中和陰離子，降低反應中的靜電斥力。
2. 酶的活性中心：
酶發揮催化作用所需要基團稱必需基團。一般指分布在酶分子表面的極性基團，包括-COOH、-NH2、- OH、 -SH、咪唑基等。
這些必需基團在酶分子表面相對集中，參與酶與底物結合成複合物並發生催化反應的空間區域稱酶的活性中心。
活性中心的必需基團包括結合基團(與底物結合)和催化基團(催化底物變成產物)。活性中心以外亦存在必需基團，它在形成酶的空間構象上亦是必需的，故稱活性中心外的必需基團。
不同的酶分子活性中心的結構不同，它只能結合與之相適的一定的底物，發生—定的化學反應，由此就 從結構基礎上說明子酶催化作用的專一性。
3. 酶原與酶原的激活：
許多蛋白水解酶在細胞內合成或初分泌時，只是酶的無活性前體-即酶原。如消化腺分泌的蛋白酶。參於 血液凝固的酶和溶解纖維蛋白凝塊的酶均以酶原形式存在，發揮作用前需先經過加工，即在一定條件下，使酶原轉化成活性的酶，稱酶原的激活。酶原激活的過程通常是在酶原分子中切除部分肽段，從而有利於酶活性中心的形成。
以胰蛋白酶原激活為例，說明其激活機理及某些酶以酶原形式存在的臨床意義。
4. 酶的多形性：
（1）同工酶：指能催化相同的化學反應但酶蛋白分子結構有所不同的一組酶。
有下列特點：[1]
a. 存在於同一種屬或同一個體的不同組成或同一組織同一細胞中。
b. 一級結構不同，理化性質包括帶電性質不同，免疫學性質不同，但空間結構中的活性中心相同或相似
c. 往往是四級結構的酶類。
d. 已發現一百多種酶具有同工酶性質。發現最早研究最多的是乳酸脫氫酶，它有五種同工酶。臨床測定 同工酶酶譜的變化，多用於疾病的診斷和鑑別診斷。
（2）酶分子缺陷