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'''絲氨酸蛋白酶'''屬於蛋白酶PA家族（超家族）的S1家族。MEROPS蛋白酶分類系統計數了16個超家族（截至2013年），每個超家族均包含許多家族。每個超家族以不同的蛋白質折疊使用催化三聯體或二聯體 ，因此代表了催化機理的 趨同進化。大多數屬於蛋白酶PA家族 （超家族）的S1家族。

對於超家族 ，P =包含親核類家族混合物的超家族，S =純絲氨酸蛋白酶。 超家族。在每個超家族中， 家族以其催化親核試劑命名（S =絲氨酸蛋白酶）。絲氨酸蛋白酶的特徵在於獨特的結構，該結構由兩個在催化活性位點會聚的β-桶結構域組成。 這些酶可以根據其底物特異性進一步分類為胰蛋白酶樣，胰凝乳蛋白酶樣或彈性蛋白酶樣 <ref>[https://www.sciencedirect.com/topics/biochemistry-genetics-and-molecular-biology/serine-protease 絲氨酸蛋白酶]科學指引sciencedirect</ref> 。

胰蛋白酶樣蛋白酶在帶正電荷的 [[ 氨基酸 ]] （ 賴氨酸或精氨酸 ）後切割肽鍵。 [4]特異性是由位於酶S1口袋底部的殘基（通常是帶負電荷的天冬氨酸或谷氨酸 ）驅動的。

胰凝乳蛋白酶樣酶的S1口袋比胰蛋白酶樣蛋白酶的疏水性更高。 這導致對中等至大型疏水殘基（例如酪氨酸 ， 苯丙氨酸和色氨酸）的特異性。

這些包括凝血酶 ，組織激活纖溶酶原和纖溶酶 。 已經發現它們在凝血和消化以及神經退行性疾病例如阿爾茨海默氏病和帕金森氏誘導的癡呆症的病理生理中具有作用。

類似於彈性蛋白酶的蛋白酶比類似於胰蛋白酶或胰凝乳蛋白酶的蛋白酶具有更小的S1裂口。 因此，傾向於優選諸如丙氨酸 ， 甘氨酸和纈氨酸的殘基。

枯草桿菌蛋白酶是原核生物中的一種絲氨酸蛋白酶。 枯草桿菌蛋白酶在進化上與胰凝乳蛋白酶家族無關，但是具有相同的催化機制，利用催化三聯體產生親核絲氨酸 。 這是用於說明收斂進化的經典示例，因為同一機制在進化過程中獨立地進化了兩次。

絲氨酸蛋白酶催化機制的主要參與者是催化三聯體。 三聯體位於發生催化作用的酶的活性位點，並保留在絲氨酸蛋白酶的所有超家族中。 該三聯體是由三個氨基酸組成的協調結構 ： His ：His 57 ， Ser ，Ser 195（因此稱為“絲氨酸蛋白酶”）和Asp102。這三個關鍵氨基酸各自在蛋白酶的裂解能力中起重要作用。 儘管三聯體的氨基酸成員由於折疊而在 [[ 蛋白質 ]] 序列上彼此遠離，但它們在酶的心臟中卻彼此非常接近。 三聯體成員的特定幾何形狀對其特定功能具有高度的特徵：已表明，三聯體的僅四個點的位置表徵了所含酶的功能。

* 2.絲氨酸 -OH攻擊羰基碳， 組氨酸的氮接受[絲氨酸] -OH的氫，而羰基氧的雙鍵電子對移向氧。 結果，產生了四面體中間體。

* 4.現在，水開始反應了。 [[ 水 ]] 取代了裂解肽的N末端 ，並攻擊羰基碳。 當水的氧和碳之間形成鍵時，來自雙鍵的電子再次移至氧，使其變為負。 這與組氨酸的氮協調，該組氨酸從水中接受質子。 總的來說，這產生了另一種四面體中間體。* 5.在最終反應中，第一步中在絲氨酸和羰基碳之間形成的鍵移動，以攻擊組氨酸剛獲得的氫。 現在缺乏 [[ 電子 ]] 的羰基碳與氧重新形成雙鍵。 結果，現在彈出了肽的C端 。

有些抑製劑類似於四面體中間體，因此會填滿活性位點，從而阻止酶正常工作。 胰蛋白酶是一種強大的消化酶，在胰腺中產生。 抑製劑可防止胰腺自身消化。絲氨酸蛋白酶與絲氨酸蛋白酶抑製劑配對，當不再需要它們時，它們會關閉其活性 絲氨酸蛋白酶和調節劑。<ref>[https://www.creative-diagnostics.com/serine-proteases-and-regulators.htm 絲氨酸蛋白酶和調節劑]creative-diagnostics(CD)創造性診斷官網</ref> 。