'''β-半乳糖苷酶'''（英語：β-galactosidase， β-gal或β-gal ）也稱為乳糖酶 ，是一種 [[ 水解 ]] 酶，催化β-半乳糖苷水解成單糖。使β-半乳糖苷酶作用的底物包括神經節苷脂GM1、乳糖苷、 [[ 乳糖 ]] 、各種糖蛋白。它可通過破壞糖苷鍵化將β-半乳糖苷水解為 [[ 單醣 ]] 。包括含有半乳糖的碳水化合物，其中糖苷鍵位於半乳糖分子上方。不同的β-半乳糖苷酶的底物包括神經節苷脂GM1，乳糖基神經酰胺，乳糖和各種糖蛋白。

'''β-半乳糖苷酶'''是人體必需的酶，它是一種外糖苷酶 ，專門水解在半乳糖和其有機部分之間的β- 糖苷鍵。它也可以裂解岩藻糖苷和阿拉伯糖苷，但效率低得多。蛋白質缺乏會導致半乳糖[[唾液]]酸中毒或Morquio B綜合症。在大腸桿菌中，lacZ基因是β-半乳糖苷酶的結構基因。它是可誘導系統lac操縱子的一部分，當葡萄糖水平低時，該操縱子在乳糖存在下被激活。 當 [[ 葡萄糖 ]] 水平足夠時，β-半乳糖苷酶的合成停止。

β-半乳糖苷酶對生物很重要，因為它是產生能量的關鍵提供者，並且通過乳糖分解為半乳糖和葡萄糖而成為碳的來源。 這對於乳糖不耐症社區也很重要，因為它負責生產無乳糖的 [[ 牛奶 ]] 和其他乳製品。 許多成年人缺乏乳糖酶，該酶具有相同的β-gal功能，因此他們無法正確消化乳製品。 β-半乳糖用於酸奶，酸奶油和一些奶酪等乳製品中，經過酶處理後可以分解任何乳糖，然後再食用。 近年來，已經通過基因替代療法研究了β-半乳糖苷酶作為 [[ 乳糖不耐症 ]] 的潛在治療方法，可以將其放入人類DNA中，以便個人可以自行分解乳糖。

β-半乳糖苷酶，它也可能裂解岩藻糖和阿拉伯糖所形成的糖苷，但是效率比較低。 它是人體中所必需的酶。在此 [[ 蛋白質 ]] 不足的情況下可能導致Galactosialidosis(為一種溶酶體儲積病)或莫爾基奧乙綜合徵。在大腸桿菌中的β-半乳糖苷酶的 [[ 基因]]--lacZ的基因為誘導型系統的一部分，乳糖操縱子是於低血糖時在乳糖的存在下被激活。

1995年，由Dimri等人。提出了β-半乳糖苷酶具有在PH 6.0 的新亞型（衰退與β-半乳糖苷酶和SA-β-半乳糖苷酶(衰老)有關）這被拿來特別表達老化（細胞的不可逆的生長停滯）。具體的定量測定法甚至開發了他的感應檢測。 然而現在已經知道，這是溶酶體內源β-半乳糖苷酶的積累，而使其過度表現不需要的衰老。儘管如此，它仍然是最廣泛使用在衰老以及衰好 [[ 細胞 ]] 的生物標記物，因為它具有相當可靠的和容易檢測之特性。

在人類中，是由Glu-268扮演 [[ 水解 ]] 反應的親合試劑。

β-半乳糖苷酶檢測常用於遺傳學、分子生物學，以及其他生命科學。可用於藍/白篩檢測中，有活性的酶可以用X-gal來進行檢測，會在裂解β-半乳糖苷後形成一個深藍色的產物5-溴-4-淀藍，並且容易辨識和量化。[10] 它的生產可以透過非水解性誘導結構異構物中的異乳糖─IPTG，從lac操作者中結合並釋放lac操縱子，從而使轉錄起始端繼續進行。

β-半乳糖苷酶可以催化生物體中的兩種不同反應。 在一個過程中，它可以經歷一個稱為反式半乳糖基化反應的過程，以製造半乳糖 ，從而為β-gal的產生創造一個正反饋迴路 。 它還可以將乳糖水解為半乳糖和葡萄糖，然後進行糖酵解。β-半乳糖苷酶的活性位點通過“淺”（非生產位點）和“深度”（生產位點）結合催化其二糖底物的水解。 當酶處於“開放”構象時， 半乳糖苷（例如PETG和IPTG）將結合在淺位點，而當“閉合”構象時，過渡態類似物（例如L-核糖和D-半內酯內酯）將結合在深位點。酶促反應包括兩個化學步驟，半乳糖基化（k2 ）和半乳糖基化（k3）。半乳糖基化是反應中的第一個化學步驟，其中Glu461將質子提供給糖苷氧，導致半乳糖與Glu537共價鍵合。 在第二個步驟中，半乳糖基化，當Glu461接受質子時，共價鍵斷裂，用 [[ 水 ]] 代替半乳糖。 在每個步驟之後，在反應過程中，酶的深位會出現兩個過渡態。當水參與反應時，形成半乳糖，否則，當D-葡萄糖在第二步驟中充當受體時，發生轉半乳糖基化。動力學測定該蛋白質的單個四聚體以每分鐘38,500±900個反應的速率催化反應。單價鉀離子 （K+）和二價鎂離子（Mg 2+ ）是該酶最佳活性所必需的。底物的β鍵被谷氨酸 側鏈上的末端羧基裂解。

在大腸桿菌中 ，Glu-461被認為是取代反應中的親核試劑 。然而，現在已知Glu-461是酸催化劑。 相反，Glu-537是實際的親核試劑，與半乳糖基中間體結合。在人類中，水解反應的親核試劑是Glu-268。Gly794對β-gal活性很重要。 它負責將酶置於“封閉”，配體結合，構象或“開放”構象，對活性位點環起“鉸鏈”的作用。 不同的構象確保僅優先結合發生在活性位點。在慢的底物存在下，Gly794活性增加以及半乳糖基化的增加和半乳糖基化的減少。

β-半乳糖苷酶測定法經常用於遺傳學 ， 分子生物學和其他生命科學中 。可以使用人工顯色底物5-溴-4-氯-3-吲哚基-β-d-吡喃半乳糖苷X-gal來檢測活性酶。 β-半乳糖苷酶將切割X-gal中的糖苷鍵並形成半乳糖和5-溴-4-氯-3-羥基吲哚，後者會二聚並氧化為5,5'-dibromo-4,4'-dichloro-indigo，易於識別和量化的藍色產品。 [15] 例如用於藍白色屏幕 。它的產生可能是由半乳糖的非水解類似物 IPTG誘導的，該類似物與lac操縱子結合併釋放lac阻遏物，從而使轉錄的啟動得以進行。

它在分子生物學中通常用作報告基因標記，以監測基因表達。 它還表現出稱為α-互補的現象，該現象構成了重組克隆藍/白篩選的基礎。 該酶可以分為兩個肽，LacZα和LacZΩ，它們都不具有活性，但是當兩者同時存在時，會自發重組為功能性酶。 在許多克隆載體中利用了這種特性，在質粒中lacZα基因的存在可以反演在大腸桿菌特定實驗室菌株中反編碼LacZΩ的另一個突變基因。 然而，當將DNA片段插入載體中時，LacZα的產生被破壞，因此細胞沒有顯示出β-半乳糖苷酶活性。 可以通過X-gal檢測活性β-半乳糖苷酶的存在與否，當被β-半乳糖苷酶切割時會產生特徵性的藍色染料，從而提供了一種簡便的方法來區分質粒中 [[克隆分子| 克隆 ]] 產物的存在與否。 在對 [[ 白血病 ]][[ 染色體 ]] 易位的研究中，Dobson及其同事在小鼠中使用了LacZ融合蛋白， [17] 利用β-半乳糖苷酶的寡聚趨勢，暗示寡聚性在MLL融合蛋白功能中的潛在作用。

1995年，Dimri等人。 有人提出了一種新的β-半乳糖苷酶同工型，在pH 6.0下具有最佳活性（衰老相關的β-gal或SA-β-gal ），將在衰老中特異性表達（細胞的不可逆生長停滯） <ref>[https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC40985/ 一種生物標記物，可在培養物中和體內衰老的皮膚中識別衰老的人類細胞]程序Natl/美國科學學院</ref>。甚至開發了專門的定量檢測方法進行檢測。但是，現在知道這是由於溶酶體內源性β-半乳糖苷酶的過表達和積累引起的， [23] 衰老不需要其表達。 然而，由於它可靠且易於檢測，因此它仍然是衰老和衰老細胞中使用最廣泛的生物標記。