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血浆蛋白
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[[File:Xjdb77.jpg|缩略图|[http://5b0988e595225.cdn.sohucs.com/images/20171128/aa559cbb78e147778ef1d76a795728f6.jpeg 原图连接][https://pic.sogou.com/d?query=%E8%A1%80%E6%B5%86%E8%9B%8B%E7%99%BD&forbidqc=&entityid=&preQuery=&rawQuery=&queryList=&st=&did=13 图片来源于]]]
'''血浆蛋白'''是血浆中多种蛋白质的总称，是血浆中最主要的固体成分，含量为60～80g/L，血浆蛋白质种类繁多，功能各异。用不同的分离方法可将血浆蛋白质分为不同的种类。
==简介==
血浆蛋白的浓度是血浆和组织液的主要区别所在，因为血浆蛋白的分子很大，不能透过毛细血管管壁。在生物化学研究中，曾经用盐析法将血浆蛋白分为白蛋白、球蛋白与纤维蛋白原三大类。以后，用电泳法又将白蛋白区分为白蛋白和前白蛋白，将球蛋白区分为a1-、a2-、a3-、β-、γ-球蛋白等。用其他方法，如免疫电泳，还可以将血浆蛋白作更进一步的区分。这说明血浆蛋白包括了很多分子大小和结构都不相同的蛋白质。
==组成==
血液由有形成分红细胞、白细胞和血小板，以及无形的液体成分血浆（plasma）组成。血液凝固后析出淡黄色透明液体，称为血清(serum）。血清与血浆的区别在于血清中没有纤维蛋白原，但含有一些在凝血过程中生成的分解产物。
生理情况下，血液经血管在全身不断流动，转运各种物质与组织之间。血浆，组织间液以及其它细胞外液共同构成机体的内环境。因此血液在沟通内外环境，维持内环境的相对稳定（如pH、渗透压、各种化学成分的浓度等），物质的运输(营养物、代谢产物、代谢调节物），[[免疫防御]]及凝血与[[抗凝血]]作用等方面都起着重要作用。
==分类方法==
血浆蛋白是血浆中最主要的固体成分，含量为60～80g/L，血浆蛋白质种类繁多，功能各异。用不同的分离方法可将血浆蛋白质分为不同的种类。
最初用盐析法只是将血浆蛋白分为白蛋白和球蛋白，后来用分段盐析法可细分为[[白蛋白]]、[[拟球蛋白]]、[[优球蛋白]]和[[纤维蛋白]]等组分。
用醋酸纤维薄膜电泳法可分为白蛋白、α1球蛋白、α2球蛋白、β－球蛋白和γ-球蛋白等5条区带，而用分辨力较高的聚丙烯酰胺凝脉电泳法则可分为34条区带。
用等电聚焦电泳与[[聚丙烯酰胺]]电泳组合的双向电泳，分辨力更高，可将血浆蛋白分成一百余种。临床较多采用简便快速的醋酸纤维薄膜电泳法。
近年来已知的血浆蛋白质有二百多种，有些蛋白质的功能尚未阐明。
按功能分类
血浆蛋白质多种多样，各种血浆蛋白有其独特的功能，除按分离方法分类外，亦可采用功能分类法。可分为以下8类：
①[[凝血系统蛋白质]]，包括12种凝血固子（除Ca2+外）。
②[[纤溶系统蛋白质]]，包括纤溶酶原、纤溶酶、激活剂及抑制剂等。
③补体系统蛋白质。
④ 免疫球蛋白。
⑤ 脂蛋白。
⑥ 血浆蛋白酶抑制剂，包括酶原激活抑制剂、血液凝固抑制剂、纤溶酶抑制剂、激肽释放抑制剂、内源性蛋白酶及其他蛋白酶抑制剂。
⑦作为与各种配体（ligands）结合的载体，起运输功能。。
⑧ 未知功能的血浆蛋白质。
==共同特征==
1、血浆蛋白质绝大部分由肝脏合成。除γ球蛋白由浆细胞合成，内皮细胞合成少量血浆蛋白质外。
2、血浆蛋白质为分泌型蛋白质。在与内质网结合的多核糖体（pllyribosome）上合成，分泌入血浆前经历了剪切信号肽、糖基化、磷酸化等翻译后修饰加工过程，成为成熟蛋白质。
3、血浆蛋白质几乎都是糖蛋白，含有N-或O-连接的寡糖链。仅白蛋白、视黄醇结合蛋白和C－反应蛋白等少数不含糖。糖链可参与血浆蛋白分子的三级结构的形成，具有多种功能。
4、各种血浆蛋白质都具有其特征性的循环半衰期。
5、许多血浆蛋白质有多态性(polymorphism）。多态性指在同种属人群中，有两种以上，发生频率不低于1%的表现型。最典型的是ABO血型物质。此外，α1抗胰蛋白酶、结合珠蛋白、铁转运蛋白、血浆铜蓝蛋白等都显示多态性。研究血浆蛋白多态性对遗传学及临床医学均有重要意义。
6、当急性炎症或组织损伤时，某些血浆蛋白水平增高。这些血浆蛋白被称为急性期蛋白质（acute phase protein）。包括C?反应蛋白（CRP）、α1抗胰蛋白酶、α2酸性糖蛋白及纤维蛋白原等。急性期蛋白在人体炎症反应中发挥一定作用。
==主要功能==
1、营养功能
每个成人3L左右的血浆中约含有200g蛋白质，它们起着营养贮备的功能。虽然消化道一般不吸收蛋白质，吸收的是氨基酸，但是，体内的某些细胞，特别是单核吞噬细胞系统，吞饮完整的血浆蛋白，然后由细胞内的酶类将吞入细胞的蛋白质分解为氨基酸。这样生成的氨基酸扩散进入血液，随时可供其它细胞合成新的蛋白质之用。
2、运输功能
蛋白质巨大的表面上分布有众多的亲脂性结合位点，它们可以与脂容性物质结合，使之成为水溶性，便于运输；血浆蛋白还可以与血液中分子较小的物质（如激素、各种正离子）可逆性的结合，即可防止它们从肾流失，又由于结合状态与游离状态的物质处于动态平衡之中，可使处于游离状态的这些物质在血中的浓度保持相对稳定。
3、缓冲血浆中可能发生的酸碱变化，保持血液pH的稳定。
调节血浆pH值，维持酸碱平衡。血浆蛋白的等电点大部分在pH4～6，血浆中蛋白多以负离子形式存在，以（Pr表示血浆蛋白）形式构成血浆中的缓冲对。
4、形成胶体渗透压，调节血管内外的水份分布，维持血浆胶体渗透压，主要靠血浆白蛋白。
因其含量多而分子小，血浆胶体渗透压的75～80%由它维持。
5、参与机体的免疫功能
在实现免疫功能中有重要作用的免疫抗体、补体系统等，都是由血浆球蛋白构成的。
6、参与凝血和抗凝血功能
绝大多数的血浆凝血因子、生理性抗凝物质以及促进血纤维溶解的物质都是血浆蛋白。各种凝血因子及抗凝血因子在减少出血，防止循环阻塞中发挥重要作用。
7、生理性止血功能
==白蛋白==
===理化特性===
人血浆白蛋白（albumin）是人血浆含量最多的蛋白质，约45g/L，占血浆总蛋白的60%。肝脏每天合成12g白蛋白，占肝脏分泌蛋白的50%。人血浆白蛋白基因位于第4号染色体上，其初级翻译产物为前白蛋白原(preproalbumin）。在分泌过程中切除信号肽，生成白蛋白原（proalbumis）。继而在高尔基氏体经组织蛋白酶B切除N末端的一个6肽片断（精－甘－缬－苯丙－精－精），成为成熟的白蛋白。由585个氨基酸组成的一条多肽链，含17个二硫键，分子量约为69，000。白蛋白的分子呈椭园形，其长短轴分别为150?和38?，较球蛋白和纤维蛋白原分子对称，故白蛋白粘性较低。白蛋白等电点为pH4.7，比血浆蛋白其他组分的PI低，所以在常用的弱碱性电泳缓冲液中所带负电荷多，加之分子量小，故电泳迁移速度快。
===生理功能===
血浆白蛋白主要有两方面生理功能：
① 维持血浆胶体渗透压。因血浆中白蛋白含量最高，且分子量较小，故血浆中它的分子数最多。因此在血浆胶体渗透压中起主要作用，提供75－80%的血浆总胶体渗透压。
② 与各种配体（ligands）结合，起运输功能。许多物质如游离脂肪酸、胆红素、性激素、甲状腺素、肾上腺素、金属离子、磺胺药、青霉素G、双香豆素、阿斯匹林等药物都能与白蛋白结合，增加亲水性而便于运输。
7铜蓝蛋白编辑
理化特性
铜蓝蛋白（ceruloplosmin Cp）属α2球蛋白。也是由脏脏合成的一种糖蛋白、分子量为160，000，由8个分子量1.8万的亚基组成。每分子Cp可牢固地结合6个铜离子，并因携铜而呈蓝色。Cp除作为铜的载体外，还具有氧化酶的活性，可将Fe2+氧化为Fe3+，利于铁掺入铁转运蛋白，促进铁的运输。
功能
正常成人体内一般含铜7ffe 100mg，平均每千克体重含铜 1．guZ． ling。主要位于骨、肝脏和肌肉中。血浆中的铜90%由Cp转运，10%与白蛋白结合而送输。成人每日摄取铜2mg，主要在小肠上段吸收，同白蛋白结合送输到肝，即掺入肝细胞合成Cp。部分铜可从胆汁中排出。肝病时铜蓝蛋白合成减少，血浆Cp含量降低。
==相应病变==
肝豆状核变性(wilso病）是一种遗传病，可能因为肝细胞溶酶体不能将来自铜蓝蛋白的铜排入胆汁，导致铜在肝、肾、脑及红细胞中聚积，发生铜中毒。肝中铜含量增加，抑制铜和Cp结合，血中Cp含量下降（<20mg/dl）。可出现溶血性贫血、慢性肝病，以及神经系统症状。由于角膜内铜的沉着，在角膜周围出现绿色或金黄色的色素环，称为Kayse-Fleischer环，是肝豆状核变性的一种特征性改变，具有诊断价值。减少铜摄入，服用D青霉胺鳌合铜离子，可对肝豆状核变性进行治疗。
==结合珠蛋白==
是一种血浆糖蛋白，分子量约为90.000。能与红细胞外血红蛋白（Hb）结合形成紧密的非共价复合物Hb-Hp。每100ml血浆中具有足以结合40?80mg血红蛋白的Hp。每天降解的Hb约有10%释入血循环中，成为红细胞外游离的Hb，Hb与Hp结合成Hb-Hp复合物后分子量可达155.000，不能透过肾小球，从而防止游离血红蛋白从肾脏丢失，避免Hb所含铁的丢失。保证铁再用于合成代谢。
溶血性贫血患者血浆结合珠蛋白浓度下降。由于溶血时大量的Hb释出，Hp与游离Hb结合成复合物而被肝细胞摄取、清除。此外，Hp也是一种急性期蛋白，患各种炎症时其血浆中含量升高。
==铁转运蛋白==
铁转运蛋白属β球蛋白。是由肝脏内合成的糖蛋白，分子量约80.000。具高度多态性，目前已发现20多种不同类型的Tf。每分子Tf可结合2分子的Fe3+。铁转运蛋白的生理功能是将铁运送到需要铁的组织与细胞。每天血红蛋白分解代谢，释出25mg左右的铁。游离铁有毒性，它与Tf结合后不仅毒性降低而且还将铁运送到需铁部位。
铁是许多含铁蛋白质生物活性的发挥所必不可少的，如血红蛋白、肌红蛋白、细胞色素、过氧化物酶等。因此，任何生长、增殖细胞的膜上都有铁转运蛋白的受体。携带Fe3+的Tf与受体结合后经内吞作用进入细胞内，供细胞内合成利用。
==化验单==
肝脏是机体蛋白代谢的主要器官。如白蛋白、脂蛋白、凝血因子和纤溶因子以及各种转运蛋白等均系肝细胞合成，当肝功能受损时这些蛋白质便减少；γ-球蛋白虽非肝脏细胞合成，但肝脏功能受损时，如有炎症时，γ-球蛋白可增多。测定血清蛋白水平，可了解肝脏对蛋白质的代谢功能。
脂肪肝最常见的异常变化是血浆蛋白总量改变和白、球蛋白比值倒置，有些病人的血浆蛋白电泳示α1-、α2-、β-球蛋白增加。脂肪肝治愈后，血浆蛋白的异常较其他任何生化改变更晚恢复，常要经过3-6个月之后才恢复正常。<ref>[https://baike.sogou.com/v769928.htm?fromTitle=%E8%A1%80%E6%B5%86%E8%9B%8B%E7%99%BD&ch=frombaikevr 搜狗百科]</ref>
==参考文献==
{{reflist}}
[[Category: 540 社會學總論]]
'''血浆蛋白'''是血浆中多种蛋白质的总称，是血浆中最主要的固体成分，含量为60～80g/L，血浆蛋白质种类繁多，功能各异。用不同的分离方法可将血浆蛋白质分为不同的种类。
==简介==
血浆蛋白的浓度是血浆和组织液的主要区别所在，因为血浆蛋白的分子很大，不能透过毛细血管管壁。在生物化学研究中，曾经用盐析法将血浆蛋白分为白蛋白、球蛋白与纤维蛋白原三大类。以后，用电泳法又将白蛋白区分为白蛋白和前白蛋白，将球蛋白区分为a1-、a2-、a3-、β-、γ-球蛋白等。用其他方法，如免疫电泳，还可以将血浆蛋白作更进一步的区分。这说明血浆蛋白包括了很多分子大小和结构都不相同的蛋白质。
==组成==
血液由有形成分红细胞、白细胞和血小板，以及无形的液体成分血浆（plasma）组成。血液凝固后析出淡黄色透明液体，称为血清(serum）。血清与血浆的区别在于血清中没有纤维蛋白原，但含有一些在凝血过程中生成的分解产物。
生理情况下，血液经血管在全身不断流动，转运各种物质与组织之间。血浆，组织间液以及其它细胞外液共同构成机体的内环境。因此血液在沟通内外环境，维持内环境的相对稳定（如pH、渗透压、各种化学成分的浓度等），物质的运输(营养物、代谢产物、代谢调节物），[[免疫防御]]及凝血与[[抗凝血]]作用等方面都起着重要作用。
==分类方法==
血浆蛋白是血浆中最主要的固体成分，含量为60～80g/L，血浆蛋白质种类繁多，功能各异。用不同的分离方法可将血浆蛋白质分为不同的种类。
最初用盐析法只是将血浆蛋白分为白蛋白和球蛋白，后来用分段盐析法可细分为[[白蛋白]]、[[拟球蛋白]]、[[优球蛋白]]和[[纤维蛋白]]等组分。
用醋酸纤维薄膜电泳法可分为白蛋白、α1球蛋白、α2球蛋白、β－球蛋白和γ-球蛋白等5条区带，而用分辨力较高的聚丙烯酰胺凝脉电泳法则可分为34条区带。
用等电聚焦电泳与[[聚丙烯酰胺]]电泳组合的双向电泳，分辨力更高，可将血浆蛋白分成一百余种。临床较多采用简便快速的醋酸纤维薄膜电泳法。
近年来已知的血浆蛋白质有二百多种，有些蛋白质的功能尚未阐明。
按功能分类
血浆蛋白质多种多样，各种血浆蛋白有其独特的功能，除按分离方法分类外，亦可采用功能分类法。可分为以下8类：
①[[凝血系统蛋白质]]，包括12种凝血固子（除Ca2+外）。
②[[纤溶系统蛋白质]]，包括纤溶酶原、纤溶酶、激活剂及抑制剂等。
③补体系统蛋白质。
④ 免疫球蛋白。
⑤ 脂蛋白。
⑥ 血浆蛋白酶抑制剂，包括酶原激活抑制剂、血液凝固抑制剂、纤溶酶抑制剂、激肽释放抑制剂、内源性蛋白酶及其他蛋白酶抑制剂。
⑦作为与各种配体（ligands）结合的载体，起运输功能。。
⑧ 未知功能的血浆蛋白质。
==共同特征==
1、血浆蛋白质绝大部分由肝脏合成。除γ球蛋白由浆细胞合成，内皮细胞合成少量血浆蛋白质外。
2、血浆蛋白质为分泌型蛋白质。在与内质网结合的多核糖体（pllyribosome）上合成，分泌入血浆前经历了剪切信号肽、糖基化、磷酸化等翻译后修饰加工过程，成为成熟蛋白质。
3、血浆蛋白质几乎都是糖蛋白，含有N-或O-连接的寡糖链。仅白蛋白、视黄醇结合蛋白和C－反应蛋白等少数不含糖。糖链可参与血浆蛋白分子的三级结构的形成，具有多种功能。
4、各种血浆蛋白质都具有其特征性的循环半衰期。
5、许多血浆蛋白质有多态性(polymorphism）。多态性指在同种属人群中，有两种以上，发生频率不低于1%的表现型。最典型的是ABO血型物质。此外，α1抗胰蛋白酶、结合珠蛋白、铁转运蛋白、血浆铜蓝蛋白等都显示多态性。研究血浆蛋白多态性对遗传学及临床医学均有重要意义。
6、当急性炎症或组织损伤时，某些血浆蛋白水平增高。这些血浆蛋白被称为急性期蛋白质（acute phase protein）。包括C?反应蛋白（CRP）、α1抗胰蛋白酶、α2酸性糖蛋白及纤维蛋白原等。急性期蛋白在人体炎症反应中发挥一定作用。
==主要功能==
1、营养功能
每个成人3L左右的血浆中约含有200g蛋白质，它们起着营养贮备的功能。虽然消化道一般不吸收蛋白质，吸收的是氨基酸，但是，体内的某些细胞，特别是单核吞噬细胞系统，吞饮完整的血浆蛋白，然后由细胞内的酶类将吞入细胞的蛋白质分解为氨基酸。这样生成的氨基酸扩散进入血液，随时可供其它细胞合成新的蛋白质之用。
2、运输功能
蛋白质巨大的表面上分布有众多的亲脂性结合位点，它们可以与脂容性物质结合，使之成为水溶性，便于运输；血浆蛋白还可以与血液中分子较小的物质（如激素、各种正离子）可逆性的结合，即可防止它们从肾流失，又由于结合状态与游离状态的物质处于动态平衡之中，可使处于游离状态的这些物质在血中的浓度保持相对稳定。
3、缓冲血浆中可能发生的酸碱变化，保持血液pH的稳定。
调节血浆pH值，维持酸碱平衡。血浆蛋白的等电点大部分在pH4～6，血浆中蛋白多以负离子形式存在，以（Pr表示血浆蛋白）形式构成血浆中的缓冲对。
4、形成胶体渗透压，调节血管内外的水份分布，维持血浆胶体渗透压，主要靠血浆白蛋白。
因其含量多而分子小，血浆胶体渗透压的75～80%由它维持。
5、参与机体的免疫功能
在实现免疫功能中有重要作用的免疫抗体、补体系统等，都是由血浆球蛋白构成的。
6、参与凝血和抗凝血功能
绝大多数的血浆凝血因子、生理性抗凝物质以及促进血纤维溶解的物质都是血浆蛋白。各种凝血因子及抗凝血因子在减少出血，防止循环阻塞中发挥重要作用。
7、生理性止血功能
==白蛋白==
===理化特性===
人血浆白蛋白（albumin）是人血浆含量最多的蛋白质，约45g/L，占血浆总蛋白的60%。肝脏每天合成12g白蛋白，占肝脏分泌蛋白的50%。人血浆白蛋白基因位于第4号染色体上，其初级翻译产物为前白蛋白原(preproalbumin）。在分泌过程中切除信号肽，生成白蛋白原（proalbumis）。继而在高尔基氏体经组织蛋白酶B切除N末端的一个6肽片断（精－甘－缬－苯丙－精－精），成为成熟的白蛋白。由585个氨基酸组成的一条多肽链，含17个二硫键，分子量约为69，000。白蛋白的分子呈椭园形，其长短轴分别为150?和38?，较球蛋白和纤维蛋白原分子对称，故白蛋白粘性较低。白蛋白等电点为pH4.7，比血浆蛋白其他组分的PI低，所以在常用的弱碱性电泳缓冲液中所带负电荷多，加之分子量小，故电泳迁移速度快。
===生理功能===
血浆白蛋白主要有两方面生理功能：
① 维持血浆胶体渗透压。因血浆中白蛋白含量最高，且分子量较小，故血浆中它的分子数最多。因此在血浆胶体渗透压中起主要作用，提供75－80%的血浆总胶体渗透压。
② 与各种配体（ligands）结合，起运输功能。许多物质如游离脂肪酸、胆红素、性激素、甲状腺素、肾上腺素、金属离子、磺胺药、青霉素G、双香豆素、阿斯匹林等药物都能与白蛋白结合，增加亲水性而便于运输。
7铜蓝蛋白编辑
理化特性
铜蓝蛋白（ceruloplosmin Cp）属α2球蛋白。也是由脏脏合成的一种糖蛋白、分子量为160，000，由8个分子量1.8万的亚基组成。每分子Cp可牢固地结合6个铜离子，并因携铜而呈蓝色。Cp除作为铜的载体外，还具有氧化酶的活性，可将Fe2+氧化为Fe3+，利于铁掺入铁转运蛋白，促进铁的运输。
功能
正常成人体内一般含铜7ffe 100mg，平均每千克体重含铜 1．guZ． ling。主要位于骨、肝脏和肌肉中。血浆中的铜90%由Cp转运，10%与白蛋白结合而送输。成人每日摄取铜2mg，主要在小肠上段吸收，同白蛋白结合送输到肝，即掺入肝细胞合成Cp。部分铜可从胆汁中排出。肝病时铜蓝蛋白合成减少，血浆Cp含量降低。
==相应病变==
肝豆状核变性(wilso病）是一种遗传病，可能因为肝细胞溶酶体不能将来自铜蓝蛋白的铜排入胆汁，导致铜在肝、肾、脑及红细胞中聚积，发生铜中毒。肝中铜含量增加，抑制铜和Cp结合，血中Cp含量下降（<20mg/dl）。可出现溶血性贫血、慢性肝病，以及神经系统症状。由于角膜内铜的沉着，在角膜周围出现绿色或金黄色的色素环，称为Kayse-Fleischer环，是肝豆状核变性的一种特征性改变，具有诊断价值。减少铜摄入，服用D青霉胺鳌合铜离子，可对肝豆状核变性进行治疗。
==结合珠蛋白==
是一种血浆糖蛋白，分子量约为90.000。能与红细胞外血红蛋白（Hb）结合形成紧密的非共价复合物Hb-Hp。每100ml血浆中具有足以结合40?80mg血红蛋白的Hp。每天降解的Hb约有10%释入血循环中，成为红细胞外游离的Hb，Hb与Hp结合成Hb-Hp复合物后分子量可达155.000，不能透过肾小球，从而防止游离血红蛋白从肾脏丢失，避免Hb所含铁的丢失。保证铁再用于合成代谢。
溶血性贫血患者血浆结合珠蛋白浓度下降。由于溶血时大量的Hb释出，Hp与游离Hb结合成复合物而被肝细胞摄取、清除。此外，Hp也是一种急性期蛋白，患各种炎症时其血浆中含量升高。
==铁转运蛋白==
铁转运蛋白属β球蛋白。是由肝脏内合成的糖蛋白，分子量约80.000。具高度多态性，目前已发现20多种不同类型的Tf。每分子Tf可结合2分子的Fe3+。铁转运蛋白的生理功能是将铁运送到需要铁的组织与细胞。每天血红蛋白分解代谢，释出25mg左右的铁。游离铁有毒性，它与Tf结合后不仅毒性降低而且还将铁运送到需铁部位。
铁是许多含铁蛋白质生物活性的发挥所必不可少的，如血红蛋白、肌红蛋白、细胞色素、过氧化物酶等。因此，任何生长、增殖细胞的膜上都有铁转运蛋白的受体。携带Fe3+的Tf与受体结合后经内吞作用进入细胞内，供细胞内合成利用。
==化验单==
肝脏是机体蛋白代谢的主要器官。如白蛋白、脂蛋白、凝血因子和纤溶因子以及各种转运蛋白等均系肝细胞合成，当肝功能受损时这些蛋白质便减少；γ-球蛋白虽非肝脏细胞合成，但肝脏功能受损时，如有炎症时，γ-球蛋白可增多。测定血清蛋白水平，可了解肝脏对蛋白质的代谢功能。
脂肪肝最常见的异常变化是血浆蛋白总量改变和白、球蛋白比值倒置，有些病人的血浆蛋白电泳示α1-、α2-、β-球蛋白增加。脂肪肝治愈后，血浆蛋白的异常较其他任何生化改变更晚恢复，常要经过3-6个月之后才恢复正常。<ref>[https://baike.sogou.com/v769928.htm?fromTitle=%E8%A1%80%E6%B5%86%E8%9B%8B%E7%99%BD&ch=frombaikevr 搜狗百科]</ref>
==参考文献==
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[[Category: 540 社會學總論]]