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| 鉸鏈區 |
鉸鏈區指免疫球蛋白重鏈CHl和CH2功能區之間的區域。含大量脯氨酸，具有彈性。適於與抗原結合，也與補體活化有關。鉸鏈區是組成IgG、IgA和IgD類免疫球蛋白分子的一種結構域，位於CH1和CH2間，連接Fab和Fc段。該區富含脯氨酸，不形成α螺旋，易發生伸展及一定程度扭曲，有利於抗體的抗原結合部位與抗原表位間的互補性結合。
目錄
簡介
結構
特點[1]
鉸鏈區（hinge region）不是一個獨立的功能區，但它與其客觀存在功能區有關。鉸鏈區位於CH1和CH2之間。不同H鏈鉸鏈區含氨基酸數目不等，α1、α2、γ1、γ2和γ4鏈的鉸鏈區較短，只有10多個氨基酸殘基；γ3和δ鏈的鉸鏈區較長，約含60多個氨基酸殘基，其中γ3鉸鏈區含有14個半胱氨酸殘基。
鉸鏈區包括H鏈間二硫鍵，該區富含脯氨酸，不形成α-螺旋，易發生伸展及一定程度的轉動，當VL、VH與抗原結合時此氏發生扭曲，使抗體分子上兩個抗原結合點更好地與兩個抗原決定簇發生互補。由於CH2和CH3構型變化，顯示出活化補體、結合組織細胞等生物學活性。鉸鏈區對木瓜蛋白酶、胃蛋白酶敏感，當用這些蛋白酶水解免疫球蛋白分子時常此區發生裂解。IgM和IgE缺乏鉸鏈區。
（1）鉸鏈區不是一個獨立的功能區，位於CH1與CH2之間；包括H鏈間二硫鍵，該區富含脯氨酸，不形成α-螺旋。
（2）當Ab與Ag結合時，鉸鏈區發生扭曲，使Ab的2個抗原結合點更好地與2個抗原決定簇互補。
（3）由於CH2和CH3構型變化,顯示出活化補體、結合組織細胞等生物學活性。
4）含有木瓜蛋白酶、胃蛋白酶的水解位點。