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组织蛋白酶cathepsin 在各种动物组织的细胞内（特别是 溶酶体部分）发现的一类蛋白酶。此名源自希腊语的“消化”，为威尔斯达特（R．Willstāatter，1929）命名的。来源于同一种类组织细胞的也是由组织蛋白酶A．B．C．D．E等多种酶组成。可以根据所作用的代表性 底物的种类进行分类，但似乎各自还有数种同工酶。 组织蛋白酶A的代表性底物是N- 苄氧基 羰基-L-谷酰胺-L-苯丙氨酸，最适pH约5.5（3—6），可能是一种 羧肽酶，可为二异丙基磷氟酸（DFP）或对氯汞苯甲酸（PCMB）失活。组织蛋白酶B 催化苯甲酰-L-精氨酰胺的 水解。其活性的表现需要 巯基化合物（SH化合物）的存在，最适pH在6附近，有人认为是类似木瓜蛋白酶的 肽链 内切酶，已知有B1和B2（或B′和B）二种。组织蛋白酶C的代表性底物是甘氨酰-L-苯丙酰胺，在pH5附近 催化此 酰胺键的水解，在pH7附近时催化以其它底物分子的氨基代替水分子作为受体的转移反应，亦称为 二肽 氨肽酶Ⅰ（由第一个反应命名）或二肽 转移酶（按第二个反应命名）。能为 巯基化合物或Cl-离子所激活。组织蛋白酶D和E可以使用ES010(MCA-Lys-Pro-Leu-Gly-Leu-DPA-Ala-Arg-NH2)或ES001(MCA-Pro-Leu-Gly-Leu-DPA-Ala-Arg-NH2)作为底物。两者在pH2.5—4.0显有消化酸变性的血红蛋白或血清白蛋白的肽链 内切酶的作用。 巯基化合物对活性没有影响，DFP也不抑制。

组织蛋白酶（Cathepsin）都是由无活性的前体酶原(preprocathepsin) 水解而成，其在体内的合成途径为：首先在核糖体结合膜上以前体酶原的形式合成， 经转铁蛋白先进入内质网，然后进入高尔基体， 同时通过糖基化及磷酸化作用形成甘露糖-6 -磷酸蛋白， 最后通过溶酶体上甘露糖-6 -磷酸特异性受体的识别作用，间接转运到溶酶体中。

目前人的组织蛋白酶主要分为两大亚族，一种是组织蛋白酶L 类的蛋白酶或称ERW FNIN 模体蛋白酶, 主要包括组织蛋白酶L (Cat-L ，下同)、V 、K 、S 和H；另一种为只包括Cat-B 的组织蛋白酶B 类蛋白酶。