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組織蛋白酶cathepsin 在各種動物組織的細胞內（特別是 溶酶體部分）發現的一類蛋白酶。此名源自希臘語的「消化」，為威爾斯達特（R．Willstāatter，1929）命名的。來源於同一種類組織細胞的也是由組織蛋白酶A．B．C．D．E等多種酶組成。可以根據所作用的代表性 底物的種類進行分類，但似乎各自還有數種同工酶。 組織蛋白酶A的代表性底物是N- 苄氧基 羰基-L-谷酰胺-L-苯丙氨酸，最適pH約5.5（3—6），可能是一種 羧肽酶，可為二異丙基磷氟酸（DFP）或對氯汞苯甲酸（PCMB）失活。組織蛋白酶B 催化苯甲酰-L-精氨酰胺的 水解。其活性的表現需要 巰基化合物（SH化合物）的存在，最適pH在6附近，有人認為是類似木瓜蛋白酶的 肽鏈 內切酶，已知有B1和B2（或B′和B）二種。組織蛋白酶C的代表性底物是甘氨酰-L-苯丙酰胺，在pH5附近 催化此 酰胺鍵的水解，在pH7附近時催化以其它底物分子的氨基代替水分子作為受體的轉移反應，亦稱為 二肽 氨肽酶Ⅰ（由第一個反應命名）或二肽 轉移酶（按第二個反應命名）。能為 巰基化合物或Cl-離子所激活。組織蛋白酶D和E可以使用ES010(MCA-Lys-Pro-Leu-Gly-Leu-DPA-Ala-Arg-NH2)或ES001(MCA-Pro-Leu-Gly-Leu-DPA-Ala-Arg-NH2)作為底物。兩者在pH2.5—4.0顯有消化酸變性的血紅蛋白或血清白蛋白的肽鏈 內切酶的作用。 巰基化合物對活性沒有影響，DFP也不抑制。

組織蛋白酶（Cathepsin）都是由無活性的前體酶原(preprocathepsin) 水解而成，其在體內的合成途徑為：首先在核糖體結合膜上以前體酶原的形式合成， 經轉鐵蛋白先進入內質網，然後進入高爾基體， 同時通過糖基化及磷酸化作用形成甘露糖-6 -磷酸蛋白， 最後通過溶酶體上甘露糖-6 -磷酸特異性受體的識別作用，間接轉運到溶酶體中。

目前人的組織蛋白酶主要分為兩大亞族，一種是組織蛋白酶L 類的蛋白酶或稱ERW FNIN 模體蛋白酶, 主要包括組織蛋白酶L (Cat-L ，下同)、V 、K 、S 和H；另一種為只包括Cat-B 的組織蛋白酶B 類蛋白酶。