四級結構
組成
大分子蛋白質常由多條多肽鏈所組成，每條多肽鏈各具獨立的三級結構。蛋白質的四級結構是指幾個各具獨立三級結構之多肽鏈的相互結集、以特定的方式接觸、排列形成更高層次的大分子蛋白質的空間構象。在蛋白質四級結構中，每個各具獨立三級結構的多肽鏈稱為亞基。組成蛋白質的亞基數多為偶數，可以是同種或不同種的亞基，不同種的亞基一般都用α、β命名，酶調節與催化亞基多用R、C表示。
例如血紅蛋白分子就是由二個由141個氨基酸殘基組成的α亞基和二個由146個氨基酸殘基組成的β亞基按特定的接觸和排列組成的一個球狀蛋白質分子，每個亞基中各有一個含亞鐵離子的血紅素輔基。四個亞基間靠氫鍵和八個鹽鍵維繫着血紅蛋白分子嚴密的空間構象。[1]
命名
具有四級結構的蛋白質複合物通常可以根據其亞基數目來描述，如含兩個亞基稱為二四級結構
聚體，三個則為 三聚體，以此類推（只有一個蛋白質 多肽鏈的稱為單體）。通常情況下，細胞中的蛋白質複合物很少超過八聚體。但也有一些例外，如 蛋白酶體（28聚體）、外切體、剪接體等，這些具有多個亞基的蛋白質在細胞中往往可以形成 分子機器以完成某一特定的複雜生物學過程；病毒衣殼甚至可以為60聚體。
空間構象和功能的關係
具有四級結構的蛋白質有變構作用。變構作用是指一些生理小分子物質，作用於具有四級結構的蛋白質，與其活性中心外的某一部位結合，可引起其亞基間一些鍵的斷裂或形成，改變了亞基及亞基間空間接觸和排布，使整個蛋白質分子的構象發生輕微變化，包括一些分子變得稍鬆散或緊密，從而使蛋白質的生物活性增高或降低的過程。蛋白質的變構作用使得蛋白質在生物體內可以不斷調整其活性，更好地適應環境的變化，從而能更有效地完成其生理功能，這是蛋白質分子進化到具有四級結構水平的重要特點。[2]