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蛋白酶體 |
蛋白酶體(proteasomes) 是在真核生物和古菌中普遍存在的,在一些原核生物中也存在的一種巨型蛋白質複合物。在真核生物中,蛋白酶體位於細胞核和細胞質中,是細胞內降解蛋白質的大分子複合體。
基本信息
中文名; 蛋白酶體
外文名; proteasomes
存在於; 真核生物和古菌
結構特徵; 七次軸對稱
介紹
蛋白酶體是在真核生物和古菌中普遍存在的,在一些原核生物中也存在的一種巨型蛋白質複合物。在真核生物中,蛋白酶體位於細胞核和細胞質中 。 蛋白酶體的主要作用是降解細胞不需要的或受到損傷的蛋白質,這一作用是通過水解肽鍵的化學反應來實現。能夠發揮這一作用的酶被稱為蛋白酶。蛋白酶體是細胞用來調控特定蛋白質和除去錯誤摺疊蛋白質的主要機制。經過蛋白酶體的降解,蛋白質被切割為約7-8個氨基酸長的肽段;這些肽段可以被進一步降解為單個氨基酸分子,然後被用於合成新的蛋白質。 需要被降解的蛋白質會先被一個稱為泛素的小型蛋白質所標記(即連接上)。這一標記反應是被泛素連接酶所催化。一旦一個蛋白質被標記上一個泛素分子,就會引發其它連接酶加上更多的泛素分子;這就形成了可以與蛋白酶體結合的"多泛素鏈",從而將蛋白酶體帶到這一標記的蛋白質上,開始其降解過程。
結構
蛋白酶體密度梯度離心的沉降係數為26s,故又稱其為26s蛋白酶體26s蛋白酶體分子由催化顆粒 (catal cparticle,CP)和調節顆粒 (regulatoryparticle,RP)組成。CP的沉 降係數為 加 s,又稱 2Os蛋 白酶 體 ,分 子 量 700~ 750kD。如 圖所 示 ,CP由分 子 量 為 20~3OkD的多個 q和 B催化亞基組成 ;RP分有三倍體 ATP酶亞基 (RPtripleATPa-e,Rpt)和非 ATP酶亞 基 (RP/1OI3-ATPase,Rpn),分子量在 30~110 kD之 間 。
作用
蛋白酶體具有蛋白水解酶作用蛋白酶體是具有胰凝乳蛋白酶 、胰蛋白酶 、胱天蛋白酶(caspase)樣活性的多功能酶。其活性部位分別切斷中性、鹼性、酸性氨基酸羧基端的肽鍵 ,並分別由 X/β5、Z/β2和 Y/β1l承擔。 這些催化亞基開始以前體形式存在 ,經自身剪切 ,使活性中心的蘇氨酸殘基暴露於成熟亞基的N末端。除上述3種B亞基具有催化活性外,其餘4種的作用尚不明了。[1]
參考文獻
- ↑ 蛋白酶體(Proteases), 生物化工 ,