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血漿蛋白(英語: plasma protein ),是血漿中多種蛋白質的總稱,是血漿中最主要的固體成分,含量為60~80g/L,血漿蛋白質種類繁多,功能各異。用不同的分離方法可將血漿蛋白質分為不同的種類。

目錄

簡介

血漿蛋白的濃度是血漿和組織液的主要區別所在,因為血漿蛋白的分子很大,不能透過毛細血管管壁。在生物化學研究中,曾經用鹽析法將血漿蛋白分為白蛋白、球蛋白與纖維蛋白原三大類。以後,用電泳法又將白蛋白區分為白蛋白和前白蛋白,將球蛋白區分為a1-、a2-、a3-、β-、γ-球蛋白等。用其他方法,如免疫電泳,還可以將血漿蛋白作更進一步的區分。這說明血漿蛋白包括了很多分子大小和結構都不相同的蛋白質。

組成

血液由有形成分紅細胞、白細胞和血小板,以及無形的液體成分血漿(plasma)組成。血液凝固後析出淡黃色透明液體,稱為血清(serum)。血清與血漿的區別在於血清中沒有纖維蛋白原,但含有一些在凝血過程中生成的分解產物。

生理情況下,血液經血管在全身不斷流動,轉運各種物質與組織之間。血漿,組織間液以及其它細胞外液共同構成機體的內環境。因此血液在溝通內外環境,維持內環境的相對穩定(如pH、滲透壓、各種化學成分的濃度等),物質的運輸(營養物、代謝產物、代謝調節物),免疫防禦及凝血與抗凝血作用等方面都起着重要作用。

分類方法

血漿蛋白是血漿中最主要的固體成分,含量為60~80g/L,血漿蛋白質種類繁多,功能各異。用不同的分離方法可將血漿蛋白質分為不同的種類。

最初用鹽析法只是將血漿蛋白分為白蛋白和球蛋白,後來用分段鹽析法可細分為白蛋白擬球蛋白優球蛋白纖維蛋白等組分。

用醋酸纖維薄膜電泳法可分為白蛋白、α1球蛋白、α2球蛋白、β-球蛋白和γ-球蛋白等5條區帶,而用分辨力較高的聚丙烯酰胺凝脈電泳法則可分為34條區帶。

用等電聚焦電泳與聚丙烯酰胺電泳組合的雙向電泳,分辨力更高,可將血漿蛋白分成一百餘種。臨床較多採用簡便快速的醋酸纖維薄膜電泳法。

近年來已知的血漿蛋白質有二百多種,有些蛋白質的功能尚未闡明。

按功能分類

血漿蛋白質多種多樣,各種血漿蛋白有其獨特的功能,除按分離方法分類外,亦可採用功能分類法。可分為以下8類:

凝血系統蛋白質,包括12種凝血固子(除Ca2+外)。

纖溶系統蛋白質,包括纖溶酶原、纖溶酶、激活劑及抑制劑等。

③補體系統蛋白質。

④ 免疫球蛋白。

⑤ 脂蛋白。

⑥ 血漿蛋白酶抑制劑,包括酶原激活抑制劑、血液凝固抑制劑、纖溶酶抑制劑、激肽釋放抑制劑、內源性蛋白酶及其他蛋白酶抑制劑。

⑦作為與各種配體(ligands)結合的載體,起運輸功能。。

⑧ 未知功能的血漿蛋白質。

共同特徵

1、血漿蛋白質絕大部分由肝臟合成。除γ球蛋白由漿細胞合成,內皮細胞合成少量血漿蛋白質外。

2、血漿蛋白質為分泌型蛋白質。在與內質網結合的多核糖體(pllyribosome)上合成,分泌入血漿前經歷了剪切信號肽、糖基化、磷酸化等翻譯後修飾加工過程,成為成熟蛋白質。

3、血漿蛋白質幾乎都是糖蛋白,含有N-或O-連接的寡糖鏈。僅白蛋白、視黃醇結合蛋白和C-反應蛋白等少數不含糖。糖鏈可參與血漿蛋白分子的三級結構的形成,具有多種功能。

4、各種血漿蛋白質都具有其特徵性的循環半衰期。

5、許多血漿蛋白質有多態性(polymorphism)。多態性指在同種屬人群中,有兩種以上,發生頻率不低於1%的表現型。最典型的是ABO血型物質。此外,α1抗胰蛋白酶、結合珠蛋白、鐵轉運蛋白、血漿銅藍蛋白等都顯示多態性。研究血漿蛋白多態性對遺傳學及臨床醫學均有重要意義。

6、當急性炎症或組織損傷時,某些血漿蛋白水平增高。這些血漿蛋白被稱為急性期蛋白質(acute phase protein)。包括C?反應蛋白(CRP)、α1抗胰蛋白酶、α2酸性糖蛋白及纖維蛋白原等。急性期蛋白在人體炎症反應中發揮一定作用。

主要功能

1、營養功能

每個成人3L左右的血漿中約含有200g蛋白質,它們起着營養貯備的功能。雖然消化道一般不吸收蛋白質,吸收的是氨基酸,但是,體內的某些細胞,特別是單核吞噬細胞系統,吞飲完整的血漿蛋白,然後由細胞內的酶類將吞入細胞的蛋白質分解為氨基酸。這樣生成的氨基酸擴散進入血液,隨時可供其它細胞合成新的蛋白質之用。

2、運輸功能

蛋白質巨大的表面上分布有眾多的親脂性結合位點,它們可以與脂容性物質結合,使之成為水溶性,便於運輸;血漿蛋白還可以與血液中分子較小的物質(如激素、各種正離子)可逆性的結合,即可防止它們從腎流失,又由於結合狀態與游離狀態的物質處於動態平衡之中,可使處於游離狀態的這些物質在血中的濃度保持相對穩定。

3、緩衝血漿中可能發生的酸鹼變化,保持血液pH的穩定。

調節血漿pH值,維持酸鹼平衡。血漿蛋白的等電點大部分在pH4~6,血漿中蛋白多以負離子形式存在,以(Pr表示血漿蛋白)形式構成血漿中的緩衝對。

4、形成膠體滲透壓,調節血管內外的水份分布,維持血漿膠體滲透壓,主要靠血漿白蛋白。

因其含量多而分子小,血漿膠體滲透壓的75~80%由它維持。

5、參與機體的免疫功能

在實現免疫功能中有重要作用的免疫抗體、補體系統等,都是由血漿球蛋白構成的。

6、參與凝血和抗凝血功能

絕大多數的血漿凝血因子、生理性抗凝物質以及促進血纖維溶解的物質都是血漿蛋白。各種凝血因子及抗凝血因子在減少出血,防止循環阻塞中發揮重要作用。

7、生理性止血功能

白蛋白

理化特性

人血漿白蛋白(albumin)是人血漿含量最多的蛋白質,約45g/L,占血漿總蛋白的60%。肝臟每天合成12g白蛋白,占肝臟分泌蛋白的50%。人血漿白蛋白基因位於第4號染色體上,其初級翻譯產物為前白蛋白原(preproalbumin)。在分泌過程中切除信號肽,生成白蛋白原(proalbumis)。繼而在高爾基氏體經組織蛋白酶B切除N末端的一個6肽片斷(精-甘-纈-苯丙-精-精),成為成熟的白蛋白。由585個氨基酸組成的一條多肽鏈,含17個二硫鍵,分子量約為69,000。白蛋白的分子呈橢園形,其長短軸分別為150?和38?,較球蛋白和纖維蛋白原分子對稱,故白蛋白粘性較低。白蛋白等電點為pH4.7,比血漿蛋白其他組分的PI低,所以在常用的弱鹼性電泳緩衝液中所帶負電荷多,加之分子量小,故電泳遷移速度快。

生理功能

血漿白蛋白主要有兩方面生理功能:

① 維持血漿膠體滲透壓。因血漿中白蛋白含量最高,且分子量較小,故血漿中它的分子數最多。因此在血漿膠體滲透壓中起主要作用,提供75-80%的血漿總膠體滲透壓。

② 與各種配體(ligands)結合,起運輸功能。許多物質如游離脂肪酸、膽紅素、性激素、甲狀腺素、腎上腺素、金屬離子、磺胺藥、青黴素G、雙香豆素、阿斯匹林等藥物都能與白蛋白結合,增加親水性而便於運輸。

7銅藍蛋白編輯 理化特性 銅藍蛋白(ceruloplosmin Cp)屬α2球蛋白。也是由髒髒合成的一種糖蛋白、分子量為160,000,由8個分子量1.8萬的亞基組成。每分子Cp可牢固地結合6個銅離子,並因攜銅而呈藍色。Cp除作為銅的載體外,還具有氧化酶的活性,可將Fe2+氧化為Fe3+,利於鐵摻入鐵轉運蛋白,促進鐵的運輸。

功能 正常成人體內一般含銅7ffe 100mg,平均每千克體重含銅 1.guZ. ling。主要位於骨、肝臟和肌肉中。血漿中的銅90%由Cp轉運,10%與白蛋白結合而送輸。成人每日攝取銅2mg,主要在小腸上段吸收,同白蛋白結合送輸到肝,即摻入肝細胞合成Cp。部分銅可從膽汁中排出。肝病時銅藍蛋白合成減少,血漿Cp含量降低。

相應病變

肝豆狀核變性(wilso病)是一種遺傳病,可能因為肝細胞溶酶體不能將來自銅藍蛋白的銅排入膽汁,導致銅在肝、腎、腦及紅細胞中聚積,發生銅中毒。肝中銅含量增加,抑制銅和Cp結合,血中Cp含量下降(<20mg/dl)。可出現溶血性貧血、慢性肝病,以及神經系統症狀。由於角膜內銅的沉着,在角膜周圍出現綠色或金黃色的色素環,稱為Kayse-Fleischer環,是肝豆狀核變性的一種特徵性改變,具有診斷價值。減少銅攝入,服用D青黴胺鰲合銅離子,可對肝豆狀核變性進行治療。


結合珠蛋白

是一種血漿糖蛋白,分子量約為90.000。能與紅細胞外血紅蛋白(Hb)結合形成緊密的非共價複合物Hb-Hp。每100ml血漿中具有足以結合40?80mg血紅蛋白的Hp。每天降解的Hb約有10%釋入血循環中,成為紅細胞外游離的Hb,Hb與Hp結合成Hb-Hp複合物後分子量可達155.000,不能透過腎小球,從而防止游離血紅蛋白從腎臟丟失,避免Hb所含鐵的丟失。保證鐵再用於合成代謝。

溶血性貧血患者血漿結合珠蛋白濃度下降。由於溶血時大量的Hb釋出,Hp與游離Hb結合成複合物而被肝細胞攝取、清除。此外,Hp也是一種急性期蛋白,患各種炎症時其血漿中含量升高。

鐵轉運蛋白

鐵轉運蛋白屬β球蛋白。是由肝臟內合成的糖蛋白,分子量約80.000。具高度多態性,目前已發現20多種不同類型的Tf。每分子Tf可結合2分子的Fe3+。鐵轉運蛋白的生理功能是將鐵運送到需要鐵的組織與細胞。每天血紅蛋白分解代謝,釋出25mg左右的鐵。游離鐵有毒性,它與Tf結合後不僅毒性降低而且還將鐵運送到需鐵部位。

鐵是許多含鐵蛋白質生物活性的發揮所必不可少的,如血紅蛋白、肌紅蛋白、細胞色素、過氧化物酶等。因此,任何生長、增殖細胞的膜上都有鐵轉運蛋白的受體。攜帶Fe3+的Tf與受體結合後經內吞作用進入細胞內,供細胞內合成利用。

化驗單

肝臟是機體蛋白代謝的主要器官。如白蛋白、脂蛋白、凝血因子和纖溶因子以及各種轉運蛋白等均系肝細胞合成,當肝功能受損時這些蛋白質便減少;γ-球蛋白雖非肝臟細胞合成,但肝臟功能受損時,如有炎症時,γ-球蛋白可增多。測定血清蛋白水平,可了解肝臟對蛋白質的代謝功能。

脂肪肝最常見的異常變化是血漿蛋白總量改變和白、球蛋白比值倒置,有些病人的血漿蛋白電泳示α1-、α2-、β-球蛋白增加。脂肪肝治癒後,血漿蛋白的異常較其他任何生化改變更晚恢復,常要經過3-6個月之後才恢復正常。[1]

參考文獻