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金属蛋白酶

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金属蛋白酶的特点可以保留定量金属离子,指活性中心中含有金属离子的蛋白酶。

简介

是活性中心中含有金属离子的蛋白的总称。

这种酶在纯化过程中始终保留定量金属离子,用一般方法不能将其除去。但如纯化过程中有螯合剂如EDTA等存在时,也会失去金属离子从而失去酶活性。只有再将这种离子加入才能恢复其活性。

评价

一些金属蛋白酶及其所含金属离子有:胰蛋白酶(Ca)、胰凝乳蛋白酶(Ca)、羧肽酶(Zn),中性蛋白酶(Zn),嗜热菌蛋白酶(Ca、Zn),胶原酶(Ca、Zn)。这些酶的最适pH值一般在7~9。

金属蛋白酶是四种主要蛋白酶类型中最多样化的,迄今已分类超过50个家族。在这些酶中,二价阳离子(通常是锌)激活水分子。金属离子由氨基酸配体固定,通常为三个。已知的金属配体是组氨酸、谷氨酸、天冬氨酸或赖氨酸,催化需要至少一种其他残基,其可起亲电作用。在已知的金属蛋白酶中,大约一半包含一个HEXXH基序,在晶体学研究中已显示其形成金属结合位点的一部分。HEXXH图案相对常见,但对于金属蛋白酶可以更严格地定义为“abXHEbbHbc”,其中“a”最常见的是缬氨酸或苏氨酸,并且是嗜热菌蛋白酶和脑啡肽酶中S1亚位点的一部分,“b”是不带电荷的残基,“c\'一个疏水残基。该位点从未发现脯氨酸,可能是因为它会破坏金属蛋白酶中该基序采用的螺旋结构。

来自M48家族的金属肽酶是与内质网和高尔基体相关的完整膜蛋白,每个亚基结合一个锌离子。这些内肽酶包括CAAX异戊二烯基蛋白酶1,其蛋白水解除去C末端三个残基的法呢基化的蛋白质。

金属蛋白酶抑制剂存在于许多海洋生物中,包括鱼类、头足类动物、软体动物、藻类和细菌。

M50金属肽酶家族的成员包括:哺乳动物甾醇调节元件结合蛋白(SREBP)位点2蛋白酶和大肠杆菌蛋白酶EcfE,IV阶段孢子形成蛋白FB。[1]

参考文献