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约阿希姆·法兰克（德语：Joachim Frank，1940年9月12日－），德美双籍生物学家。现于哥伦比亚大学任教。他被公认为“低温电子显微镜”之父。

约阿希姆·法兰克 Joachim Frank
图片来源：2017年诺贝尔奖 约阿希姆·法兰克
出生	(1940-09-12) 1940年9月12日 德国锡根
国籍	德国 美国
公民权	德国 美国
母校	弗赖堡大学（BS） 慕尼黑大学（MS） 慕尼黑工业大学（PhD）
机构	哥伦比亚大学医学院
知名于	低温电子显微镜
研究领域	结构生物学 蛋白质生物合成
奖项	富兰克林生命科学奖章（2014） 威利生物医学奖（2017） 诺贝尔化学奖（2017）

图片来自 2017年诺贝尔化学奖简介

目录

主要研究贡献

源起：影像是获取知识的重要关键

• 在20世纪前半世纪，生物分子 – 蛋白质、DNA，以及 RNA – 仍是生物化学中一块未知的新大陆，科学家对它们的外观毫无概念。直到1950年代，剑桥大学的科学家们把蛋白质结晶放到X射线底下，才能够第一次看出其波浪和螺旋形的结构。

• 1980年代早期，X射线晶体学与核磁共振谱法(NMR spectroscopy)分别用来研究固体和溶液中的蛋白质。这两种技术不只揭示了蛋白质的结构，也暴露了它们如何移动以及与其它分子相互作用。

• 然而，这两种方法都有其根本上的限制。溶液的核磁共振谱法只适用于比较小的蛋白质，X射线晶体学则需要分子形成结构整齐的晶体，像是水结成冰一样，而这些晶体影像就像早期相机取得的黑白肖像 – 它们僵硬的姿态几乎无法显示出蛋白质的动力学。

法兰克的影像分析法

• 法兰克的策略是将电子显微镜所得方位紊乱之蛋白质的微弱影像，利用电脑将之与背景区别开来。他开发了一种数学方法，使电脑能够辨识出影像中不同的重复图形。借由这个方法，他得到了一些同种蛋白质但从不同角度照出来的高解析度二维影像。该软体的演算法于1981年完成。

• 下一步，是在数学上确定不同的二维影像如何彼此相关，并且基于这些讯息建立出三维影像（如图）。法兰克在1980年代中期，用此方法产生出核糖体表面的模型，那是细胞内制造蛋白质的巨大分子机械。

• 法兰克的影像处理方法，促进了低温电子显微镜技术（简称cryo-EM）的重要发展。

获得诺贝尔化学奖原因

将生命捕捉在原子的细节中

• 沙门氏杆菌(salmonella)攻击细胞所用的注射针；具有抵抗化学治疗及抗生素的蛋白质；控制昼夜节律的蛋白质错合物；光合作用中捕捉光线的反应错合物，以及一个能让我们听见的压力感测器，这些都是现在用低温电子显微镜技术显像的数百个生物分子中的几个例子。

• 当研究人员开始怀疑兹卡(Zika)病毒是造成巴西新生儿脑部损伤的流行病元凶时，cryo-EM可以用来观察这个病毒，在几个月内就得到具有原子解析度的病毒三维影像，使得研究者能开始寻找其结构中潜在的药物标靶。

• 雅克·杜巴谢（Jacques Dubochet）、约阿希姆·法兰克（Joachim Frank）、与 理察·韩德森（Richard Henderson）获得了2017年诺贝尔化学奖，以表彰他们发展了 低温电子显微镜技术（cryo-EM），以很高的解析度呈现了溶液中生物分子的结构。

物理学家获2017年诺贝尔化学奖

• 约阿希姆·法兰克（Joachim Frank）：德裔生物物理学家。
• 理察·韩德森（Richard Henderson）：苏格兰分子生物学家和生物物理学家。
• 雅克·杜巴谢（Jacques Dubochet）：瑞士生物物理学家。

视频

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