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| 微管蛋白
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tubulin組成微管的蛋白質稱為微管蛋白。微管蛋白是球形分子，有兩種類型：α微管蛋白(α-tubulin)和β微管蛋白(β-tubulin)，這兩種微管蛋白約占微管蛋白總量的80%~95%，具有相似的三維結構，能夠緊密地結合成二聚體，作為微管組裝的亞基。α亞基由450個氨基酸組成，β亞基是由455個氨基酸組成，它們的分子量約55 kDa。近年來人們又發現了γ微管蛋白，該蛋白定位於微管組織中心(microtubule organizing center, MTOC),對微管的形成、微管的數量和位置、微管極性的確定以及細胞分裂起到重要作用。
簡介
tubulin組成微管的蛋白質稱為微管蛋白。微管蛋白是球形分子，有兩種類型：α微管蛋白(α-tubulin)和β微管蛋白(β-tubulin)。這兩種亞基有35～40%的氨基酸序列同源，表明編碼它們的基因可能是由同一原始祖先演變而來。另外，這兩種微管蛋白與細菌中一種叫作FtsZ的GTPase(分子量為40kDa)同源，這種酶具有和微管蛋白相似的功能，能夠聚合併且參與細胞分裂。α和β微管蛋白的亞基都是直徑為4nm的球形分子，它們組成的異源二聚體的長度為8nm。α和β微管蛋白各有一個GTP結合位點, 位於α亞基上的GTP結合位點，是不可逆的結合位點，結合上去的GTP不能被水解，也不能被GDP替換。位於β亞基上的GTP結合位點結合GTP後能夠被水解成GDP，所以這個位點又稱為可交換的位點(exchangeable site，E位點)。還有一種微管蛋白，即γ微管蛋白，不是微管的組成成分，但是參與微管的組裝。長期以來，Tubulin一直被認為是真核生物特異性的。然而，最近，已顯示幾種原核蛋白與微管蛋白有關。
結構
是一種球蛋白，是細胞內微管的基本結構單位。它是由兩個蛋白質分子，即α-、β-微管蛋白分子聚合而成的異二聚體；每個這樣的二聚體又與兩個核苷酸分子相結合，一個屬緊密結合，另一個為疏鬆結合，而且可以快速交換。分子量12萬，沉降係數6s。微管蛋白有兩個尺寸相等而結構不同的亞基(α和β)。其亞基分子量為5.5萬。微管蛋白具有專一性地與某些抗有絲分裂藥劑，如秋水仙鹼(colchicine)、長春花鹼和鬼臼素等相結合。一旦與秋水仙鹼相結合後就阻止了α-、β-微管蛋白(亞單位)聚合成微管蛋白質，從而完全失去形成微管的功能。微管蛋白對於保持細胞形狀、運動、胞內物質運輸起到了不可或缺的作用。
功能
α-和β-微管蛋白聚合成動態微管，這些亞基是微酸性的，等電點在5.2和5.8之間。在真核生物中，微管是細胞骨架的主要成分之一，並且在許多過程中起作用，包括結構支持，細胞內轉運和DNA分離。
為了形成微管，α-和β-微管蛋白的二聚體與GTP結合併在GTP結合狀態下組裝到微管的（+）末端。β-微管蛋白亞基暴露在微管的正端，而α-微管蛋白亞基暴露在負端。在將二聚體摻入微管後，與β-微管蛋白亞基結合的GTP分子最終通過沿着微管原絲的二聚體間接觸水解成GDP。微管蛋白二聚體的β-微管蛋白成員是否與GTP或GDP結合會影響微管中二聚體的穩定性。與GTP結合的二聚體傾向於組裝成微管，而與GDP結合的二聚體傾向於分裂;因此，這種GTP循環對於微管的動態不穩定性是必不可少的。
當結合到微管中時，微管蛋白積累了許多翻譯後修飾，其中許多是這些蛋白質所特有的。這些修改包括detyrosination， 乙酰化，polyglutamylation，polyglycylation，磷酸化，泛素化，SUMO化，和棕櫚酰化。對一些微管中的乙酰化進行了許多科學研究，特別是α-微管蛋白N-乙酰轉移酶（ATAT1），它被證明在許多生物和分子功能中發揮重要作用，它與許多人類疾病相關，特別是神經系統疾病。
細菌微管
在Prosthecobacter屬細菌中鑑定了α-和β-微管蛋白的同系物。它們被命名為BtubA和BtubB，以將它們鑑定為細菌微管蛋白。兩者都表現出與α-和β-微管蛋白的同源性。雖然結構上與真核生物微管蛋白高度相似，但它們具有幾個獨特的特徵，包括伴侶免疫摺疊和弱二聚化。電子低溫顯微鏡表明BtubA / B形式的微管體內，並表明這些微管包括只有五個原絲，而相比之下，真核微管，其通常含有13隨後體外研究表明，BtubA / B形成四鏈「微型微管」。[1]