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胃蛋白酶
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'''胃蛋白酶'''（英文名称：Pepsin）是一种消化性蛋白酶，由胃部中的胃粘膜主细胞（gastric chief cell）所分泌，功能是将食物中的蛋白质分解为小的肽片段。主细胞分泌的是胃蛋白酶原，胃蛋白酶原经胃酸或者胃蛋白酶刺激后形成胃蛋白酶，胃蛋白酶不是由细胞直接生成的。
外文名Pepsin是否处方药否
剂 型非制剂：原料药运动员慎用否药品类型生物制剂
==概念==
胃蛋白酶测定可用于鉴别神经性低酸症，当过少或缺乏时，前者胃蛋白酶的含量有时正常而后者盐酸与胃蛋白酶同时缺乏。一般认为胃性低酸症是由于胃粘膜的重症器质性变化所致，特别是对于恶性贫血、无酸症、无胃蛋白酶分泌是诊断上的重要所见。慢性胃炎、慢性胃扩张、慢性十二脂肠炎等胃蛋白酶的分泌常减少。一般胃酸基础分泌高的疾患，如等，胃蛋白酶活性增高。1836年，（Theodor Schwann）在对消化过程进行的研究中，发现了一种能够参与消化作用的，并将其命名为胃蛋白酶。胃蛋白酶也是第一个从动物身上获得的酶。
胃中惟一的一种蛋白水解酶。其最适pH值为1.5～2.0。胃蛋白酶作用的主要部位是芳香族氨基酸或酸性氨基酸的氨基所组成的肽键。此酶由胃腺的主细胞合成，以酶原颗粒形式分泌，经胃液中盐酸激活后，具有消化蛋白质的能力。药用胃蛋白酶，可以从猪、牛羊胃中提取，用于消化不良。
==简介==
胃蛋白酶原由胃底主细胞分泌，在pH1.5～5.0条件下，被活化成胃蛋白酶，将蛋白质分解为肽，而且一部分被分解为酪氨酸、苯丙氨酸等氨基酸。 胃液胃蛋白酶测定可用于鉴别神经性低酸症和胃性低酸症，当胃酸过少或缺乏时，前者胃蛋白酶的含量有时正常而后者盐酸与胃蛋白酶同时缺乏。一般认为胃性低酸症是由于胃粘膜的重症器质性变化所致，特别是对于恶性贫血、无酸症、无胃蛋白酶分泌是诊断上的重要所见。慢性胃炎、慢性胃扩张、慢性十二脂肠炎等胃蛋白酶的分泌常减少。一般胃酸基础分泌高的疾患，如十二指肠溃疡等，胃蛋白酶活性增高。1836年，索多·施旺（Theodor Schwann）在对消化过程进行的研究中，发现了一种能够参与消化作用的物质，并将其命名为胃蛋白酶。胃蛋白酶也是第一个从动物身上获得的酶。胃中惟一的一种蛋白水解酶。其最适pH值为1～2。胃蛋白酶作用的主要部位是芳香族氨基酸或酸性氨基酸的氨基所组成的肽键。此酶由胃腺的主细胞合成，以酶原颗粒形式分泌，经胃液中盐酸激活后，具有消化蛋白质的能力。药用胃蛋白酶，可以从猪胃中提取，用于消化不良。消化性溃疡禁用此药。
性状 本品为白色或淡黄色的粉末；无霉败臭；有引湿性；水溶液显酸性反应。
鉴别 取本品的水溶液，加鞣酸、没食子酸或多数重金属盐的溶液，即发生沉淀。
检查干燥失重 取本品，在100℃干燥4小时，减失重量不得过5.0%（附录ⅧL）。
效价测定 对照品溶液的制备 精密称取经105℃干燥至恒重的酪氨酸适量，加盐酸溶液〔取1mol/L盐酸溶液65ml，加水至1000ml〕制成每1ml中含0.5mg的溶液。
==基本特征==
胃蛋白酶在对蛋白或多肽进行剪切时，具有一定的氨基酸序列特异性。例如，它倾向于剪切氨基端或羧基端为芳香族氨基酸（如苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸）或亮氨酸的肽键；而如果往某一肽键氨基端数第三个氨基酸为碱性氨基酸（如赖氨酸、精氨酸和组氨酸）或者该肽键的氨基端为精氨酸时，则不能有效地对此肽键进行剪切。 这种剪切特异性在pH值为1.3时表现得更为明显：只倾向于剪切氨基端为苯丙氨酸或亮氨酸的肽键。指由胃腺主细胞分泌的一种分子量为35000的消化酶。该酶是以无活性的胃蛋白酶原(Pepsinogen)分泌，在盐酸的作用下激活为胃蛋白酶。可分解蛋白质中苯丙氨酸或酪氨酸与其他氨基酸形成的肽键，产物为蛋白胨及少量的多肽和氨基酸。该酶的最适pH为2左右。胃蛋白酶在酸性环境中具有较高活性，其最适pH值约为3。在中性或碱性pH值的溶液中，胃蛋白酶会发生解链而丧失活性。胃蛋白酶的活性能够被pepstatin所抑制。
==活化过程==
胃蛋白酶先是表达为酶原，即胃蛋白酶原。胃蛋白酶原是胃蛋白酶的无活性的前体，其一级结构比胃蛋白酶多出了44个氨基酸。在胃中，胃粘膜主细胞释放出胃蛋白酶原。这一酶原在遇到胃酸（由胃壁细胞所释放）中的盐酸后被激活。当胃对食物进行消化时，在被称为胃泌素的一种激素和迷走神经作用下，启动胃蛋白酶原和盐酸从胃壁中释放。 在盐酸所创造的酸性环境中，胃蛋白酶原发生去折叠，使得其可以以自催化方式对自身进行剪切，从而生成具有活性的胃蛋白酶。随后，生成的胃蛋白酶继续对胃蛋白酶原进行剪切，将44个氨基酸残基切去，产生更多的胃蛋白酶。这种在没有食物消化时保持酶原形式的机制，避免了过量的胃蛋白酶对胃壁自身进行消化，是一种保护机制。
==作用方法==
胃蛋白酶应保存在低温环境中（－20℃至－80℃），以防止其发生自降解。储存于pH值大于11的溶液中或对其进行还原性甲基化也可以有效防止自降解的发生；当pH值回到6时，胃蛋白酶的活性即可恢复。
胃内的消化主要是对蛋白质初步分解，胃蛋白酶具有分解蛋白质的作用，但从主细胞分泌出的胃蛋白酶是以无活性的酶原存在，必须依据胃酸激活并提供作用环境，因此盐酸激活胃蛋白质酶原、提供胃蛋白酶作用的酸性环境，是其助消化功能.胃蛋白酶原由胃底主细胞分泌，在pH1.5～5.0条件下，被活化成胃蛋白酶，将蛋白质分解为胨，而且一部分被分解为酪氨酸、苯丙氨酸等氨基酸。
==测试方法==
取试管6支，其中3支各精密加入对照品溶液1ml，另3支各精密加入供试品溶液1ml，置37℃±0.5℃水浴中，保温5分钟，精密加入预热至37℃±0.5℃的血红蛋白试液5ml，摇匀，并准确计时，在37℃±0.5℃水浴中反应10分钟。立即精密加入5%三氯醋酸溶液5ml，摇匀，滤过，取续滤液备用。另取试管2支，各精密加入血红蛋白试液5ml，置37℃±0.5℃水浴中保湿10分钟，再精密加入5%三氯醋酸溶液5ml，其中1支加供试品溶液1ml，另1支加上述盐酸溶液1ml，摇匀，滤过，取续滤液，分别作为供试品和对照品的空白对照，照分光光度法（附录ⅣA）在275nm的波长处测定吸收度，算出平均值AS和A，按下式计算。
A×Ws×n 每1g含蛋白酶活力(单位)=As×W×10×181.19式中 AS为对照品的平均吸收度；A为供试品的平均吸收度；Ws为对照品溶液每1ml中含酪氨酸的量，μg；W为供试品取样量，g；n为供试品稀释倍数。
在上述条件下，每分钟能催化水解血红蛋白生成1μmol酪氨酸的酶量，为一个蛋白酶活力单位。
==实验室==
方法名称： 胃蛋白酶的测定—胃蛋白酶测定法
应用范围： 本方法采用胃蛋白酶测定法测定胃蛋白酶的效价。
本方法适用于胃蛋白酶。
方法原理： 精密称取本品适量，加盐酸溶液制成每1mL中约含0.2-0.4个单位的溶液，照胃蛋白酶测定法，测定胃蛋白酶的效价。
试剂： 1. 血红蛋白试液
2. 三氟醋酸溶液
3. 盐酸溶液
仪器设备： 可见分光光度计
试样制备： 1. 供试品溶液的制备
精密称取本品适量，加盐酸溶液稀释制成每1mL中约含0.2-0.4个单位的溶液，作为供试品溶液。
2. 对照品溶液的制备
精密称取酪氨酸对照品适量，加盐酸溶液稀释制成每1mL中约含0.5mg的溶液，作为对照品溶液。
注：“精密称取”系指称取重量应准确至所称取重量的千分之一。“精密量取”系指量取体积的准确度应符合国家标准中对该体积移液管的精度要求。
操作步骤： 1.供试品的测定
取大小相同的试管6支，其中3支精密加入对照品溶液1mL，另3支精密加入供试品溶液1mL，置37℃±0.5℃水浴中，保温5分钟，精密加入预热至37℃±0.5℃的血红蛋白试液5mL，摇匀，并准确计时，在37℃±0.5℃水浴中反应10分钟，立即精密加入5%三氟醋酸溶液5mL，摇匀，滤过，取续滤液备用。另取试管2支，各精密加入血红蛋白试液5mL，置37℃±0.5℃水浴中保温10分钟，再精密加入5%三氟醋酸溶液5mL，其中一支加供试品溶液1mL，另一支加上述盐酸溶液1mL，摇匀，滤过，取续滤液，分别作为供试品和对照品的空白对照，照紫外-可见分光光度法，在275nm的波长处测定吸光度，按下列公式计算，即得。
参考文献： 中华人民共和国药典，国家药典委员会编，化学工业出版社，2005年版，二部，p.389。<ref name=“科普">{{cite web |url=http://www.xinhuanet.com/science/2018-10/06/c_137505340.htm | title= 酶——生命不可缺少的物质
| language=zh | date=2018-10-06 | publisher=新華網 科普中國 | author= | accessdate= }}</ref>
==生产方法==
目前，国内生产胃蛋白酶有单一生产和胃蛋白酶、胃膜素联产两种工艺。
==临床意义==
胃蛋白酶原由胃底主细胞分泌，在pH1.5～5.0条件下，被活化成胃蛋白酶，将蛋白质分解为胨，而且一部分被分解为酪氨酸、苯丙氨酸等氨基酸。 胃液胃蛋白酶测定可用于鉴别神经性低酸症和胃性低酸症，当胃酸过少或缺乏时，前者胃蛋白酶的含量有时正常而后者盐酸与胃蛋白酶同时缺乏。一般认为胃性低酸症是由于胃粘膜的重症器质性变化所致，特别是对于恶性贫血、无酸症、无胃蛋白酶分泌是诊断上的重要所见。慢性胃炎、慢性胃扩张、慢性十二脂肠炎等胃蛋白酶的分泌常减少。
一般胃酸基础分泌高的疾患，如十二指肠溃疡等，胃蛋白酶活性增高。
正常值：
基础胃液胃蛋白酶分泌量为84.4±9.72mg酪氨酸/h
最高胃蛋白酶分泌量为190.29±15.31酪氨酸/h(Anson氏法)；420±208kU/L(改良李氏法)。
==治疗产品==
名称：胃蛋白酶
拼音名：Weidanbaimei
英文名：Pepsin 本品为一种消化酶，能使胃酸作用后凝固的蛋白质分解成及胨，但不能进一步使之分解成氨基酸。其消化力以含0.2%～0.4%盐酸(pH=1.6～1.8)时为最强，故常与稀盐酸合用。临床上用于因食蛋白性食物过多所致消化不良、病后恢复期消化功能减退以致慢性萎缩性胃炎、胃癌、恶性贫血而导致的胃蛋白酶缺乏。系自猪、羊或牛的胃黏膜中提取的胃蛋白酶。每1g中含蛋白酶活力不得少于3800单位。胃蛋白酶缺乏引起的病症：常与胃肠饮相结合用于因食蛋白性食物过多所致消化不良、病后恢复期消化功能减退以及慢性萎缩性胃炎、胃癌、恶性贫血所致的胃蛋白酶缺乏。
性状：本品为白色或淡黄色的粉末；无霉败臭；有引湿性；水溶液显酸性反应。
鉴别：取本品的水溶液，加鞣酸、没食子酸或多数重金属盐的溶液，即发生沉淀。
检查：干燥失重取本品，在100℃干燥4小时，减失重量不得过5.0%效价测定：对照品溶液的制备精密称取经105℃干燥至恒重的酪氨酸适量，加盐酸溶液〔取1mol/L盐酸溶液65ml，加水至1000ml〕制成每1ml中含0.5mg的溶液。供试品溶液的制备取本品适量，精密称定，用上述盐酸溶液制成每1ml中约含0.2～0.4单位的溶液。测定法取试管6支，其中3支各精密加入对照品溶液1ml，另3支各精密加入供试品溶液1ml，置37℃±0.5℃水浴中，保温5分钟，精密加入预热至37℃±0.5℃的血红蛋白试液5ml，摇匀，并准确计时，在37℃±0.5℃水浴中反应10分钟。立即精密加入5%三氯醋酸溶液5ml，摇匀，滤过，取续滤液备用。另取试管2支，各精密加入血红蛋白试液5ml，置37℃±0.5℃水浴中保湿10分钟，再精密加入5%三氯醋酸溶液5ml，其中1支加供试品溶液1ml，另1支加上述盐酸溶液1ml，摇匀，滤过，取续滤液，分别作为供试品和对照品的空白对照，照分光光度法在275nm的波长处测定吸收度，算出平均值AS和A，按下式计算。
==专家提示==
胃有[[消化食物]]作用，是指胃能分泌[[胃液]]，胃液中的盐酸能激活胃蛋白酶元，使它变为胃蛋白酶，而胃蛋白酶能消化食物中的蛋白质。牛胃被吃进人胃后，它所含有的蛋白质，被人胃产生的消化液逐步消化。 胃能消化各种肉类，它自己却安然无恙。为此，美国密西根大学医学系的德本教授做过一个有趣的实验。他把从人体中切除下来的胃放入一个大试管中，然后加入适量根据正常人体胃部的浓度配制的盐酸和胃蛋白酶，把试管放置在37℃的恒温环境中。结果，试管中的胃受到严重的破坏，而且相当一部分被溶解掉了。这个实验说明，胃无法抵御盐酸和胃蛋白酶的消化作用。
德本教授的进一步研究表明，胃可以被损坏，但也很容易被修复，正是这种机制执行着保护胃表面的重要功能。他指出，胃壁细胞的细胞膜表面的脂类物质，与抵御消化有很大关系，如果用洗涤剂去掉细胞表面的脂类物质，胃壁细胞就会受到酸的侵害。另外，胃壁细胞经常更新，老细胞不断地从表面脱落，由组织内的新生细胞取而代之。德本教授估计，人的胃每分钟约有50万个细胞脱落，胃粘膜层每3天就全部更新一次。所以，即使胃的内壁受到一定程度的侵害，也可以在几天或几小时内完全修复。所以人体中的胃并不是不会消化自己本身，而是在被消化到某种程度后就会立即自我更新。还有一些科学家经过多年研究已证实，胃局部溃疡的形成是胃壁组织被胃酸和胃蛋白酶消化的结果；这种自我消化过程是溃疡形成的直接原因；胃液的消化作用是溃疡形成的重要因素之一。
==参考来源==
{{Reflist}}
[[Category:370 植物学总论]]
[[Category:360 生物科學總論]]
'''胃蛋白酶'''（英文名称：Pepsin）是一种消化性蛋白酶，由胃部中的胃粘膜主细胞（gastric chief cell）所分泌，功能是将食物中的蛋白质分解为小的肽片段。主细胞分泌的是胃蛋白酶原，胃蛋白酶原经胃酸或者胃蛋白酶刺激后形成胃蛋白酶，胃蛋白酶不是由细胞直接生成的。
外文名Pepsin是否处方药否
剂 型非制剂：原料药运动员慎用否药品类型生物制剂
==概念==
胃蛋白酶测定可用于鉴别神经性低酸症，当过少或缺乏时，前者胃蛋白酶的含量有时正常而后者盐酸与胃蛋白酶同时缺乏。一般认为胃性低酸症是由于胃粘膜的重症器质性变化所致，特别是对于恶性贫血、无酸症、无胃蛋白酶分泌是诊断上的重要所见。慢性胃炎、慢性胃扩张、慢性十二脂肠炎等胃蛋白酶的分泌常减少。一般胃酸基础分泌高的疾患，如等，胃蛋白酶活性增高。1836年，（Theodor Schwann）在对消化过程进行的研究中，发现了一种能够参与消化作用的，并将其命名为胃蛋白酶。胃蛋白酶也是第一个从动物身上获得的酶。
胃中惟一的一种蛋白水解酶。其最适pH值为1.5～2.0。胃蛋白酶作用的主要部位是芳香族氨基酸或酸性氨基酸的氨基所组成的肽键。此酶由胃腺的主细胞合成，以酶原颗粒形式分泌，经胃液中盐酸激活后，具有消化蛋白质的能力。药用胃蛋白酶，可以从猪、牛羊胃中提取，用于消化不良。
==简介==
胃蛋白酶原由胃底主细胞分泌，在pH1.5～5.0条件下，被活化成胃蛋白酶，将蛋白质分解为肽，而且一部分被分解为酪氨酸、苯丙氨酸等氨基酸。 胃液胃蛋白酶测定可用于鉴别神经性低酸症和胃性低酸症，当胃酸过少或缺乏时，前者胃蛋白酶的含量有时正常而后者盐酸与胃蛋白酶同时缺乏。一般认为胃性低酸症是由于胃粘膜的重症器质性变化所致，特别是对于恶性贫血、无酸症、无胃蛋白酶分泌是诊断上的重要所见。慢性胃炎、慢性胃扩张、慢性十二脂肠炎等胃蛋白酶的分泌常减少。一般胃酸基础分泌高的疾患，如十二指肠溃疡等，胃蛋白酶活性增高。1836年，索多·施旺（Theodor Schwann）在对消化过程进行的研究中，发现了一种能够参与消化作用的物质，并将其命名为胃蛋白酶。胃蛋白酶也是第一个从动物身上获得的酶。胃中惟一的一种蛋白水解酶。其最适pH值为1～2。胃蛋白酶作用的主要部位是芳香族氨基酸或酸性氨基酸的氨基所组成的肽键。此酶由胃腺的主细胞合成，以酶原颗粒形式分泌，经胃液中盐酸激活后，具有消化蛋白质的能力。药用胃蛋白酶，可以从猪胃中提取，用于消化不良。消化性溃疡禁用此药。
性状 本品为白色或淡黄色的粉末；无霉败臭；有引湿性；水溶液显酸性反应。
鉴别 取本品的水溶液，加鞣酸、没食子酸或多数重金属盐的溶液，即发生沉淀。
检查干燥失重 取本品，在100℃干燥4小时，减失重量不得过5.0%（附录ⅧL）。
效价测定 对照品溶液的制备 精密称取经105℃干燥至恒重的酪氨酸适量，加盐酸溶液〔取1mol/L盐酸溶液65ml，加水至1000ml〕制成每1ml中含0.5mg的溶液。
==基本特征==
胃蛋白酶在对蛋白或多肽进行剪切时，具有一定的氨基酸序列特异性。例如，它倾向于剪切氨基端或羧基端为芳香族氨基酸（如苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸）或亮氨酸的肽键；而如果往某一肽键氨基端数第三个氨基酸为碱性氨基酸（如赖氨酸、精氨酸和组氨酸）或者该肽键的氨基端为精氨酸时，则不能有效地对此肽键进行剪切。 这种剪切特异性在pH值为1.3时表现得更为明显：只倾向于剪切氨基端为苯丙氨酸或亮氨酸的肽键。指由胃腺主细胞分泌的一种分子量为35000的消化酶。该酶是以无活性的胃蛋白酶原(Pepsinogen)分泌，在盐酸的作用下激活为胃蛋白酶。可分解蛋白质中苯丙氨酸或酪氨酸与其他氨基酸形成的肽键，产物为蛋白胨及少量的多肽和氨基酸。该酶的最适pH为2左右。胃蛋白酶在酸性环境中具有较高活性，其最适pH值约为3。在中性或碱性pH值的溶液中，胃蛋白酶会发生解链而丧失活性。胃蛋白酶的活性能够被pepstatin所抑制。
==活化过程==
胃蛋白酶先是表达为酶原，即胃蛋白酶原。胃蛋白酶原是胃蛋白酶的无活性的前体，其一级结构比胃蛋白酶多出了44个氨基酸。在胃中，胃粘膜主细胞释放出胃蛋白酶原。这一酶原在遇到胃酸（由胃壁细胞所释放）中的盐酸后被激活。当胃对食物进行消化时，在被称为胃泌素的一种激素和迷走神经作用下，启动胃蛋白酶原和盐酸从胃壁中释放。 在盐酸所创造的酸性环境中，胃蛋白酶原发生去折叠，使得其可以以自催化方式对自身进行剪切，从而生成具有活性的胃蛋白酶。随后，生成的胃蛋白酶继续对胃蛋白酶原进行剪切，将44个氨基酸残基切去，产生更多的胃蛋白酶。这种在没有食物消化时保持酶原形式的机制，避免了过量的胃蛋白酶对胃壁自身进行消化，是一种保护机制。
==作用方法==
胃蛋白酶应保存在低温环境中（－20℃至－80℃），以防止其发生自降解。储存于pH值大于11的溶液中或对其进行还原性甲基化也可以有效防止自降解的发生；当pH值回到6时，胃蛋白酶的活性即可恢复。
胃内的消化主要是对蛋白质初步分解，胃蛋白酶具有分解蛋白质的作用，但从主细胞分泌出的胃蛋白酶是以无活性的酶原存在，必须依据胃酸激活并提供作用环境，因此盐酸激活胃蛋白质酶原、提供胃蛋白酶作用的酸性环境，是其助消化功能.胃蛋白酶原由胃底主细胞分泌，在pH1.5～5.0条件下，被活化成胃蛋白酶，将蛋白质分解为胨，而且一部分被分解为酪氨酸、苯丙氨酸等氨基酸。
==测试方法==
取试管6支，其中3支各精密加入对照品溶液1ml，另3支各精密加入供试品溶液1ml，置37℃±0.5℃水浴中，保温5分钟，精密加入预热至37℃±0.5℃的血红蛋白试液5ml，摇匀，并准确计时，在37℃±0.5℃水浴中反应10分钟。立即精密加入5%三氯醋酸溶液5ml，摇匀，滤过，取续滤液备用。另取试管2支，各精密加入血红蛋白试液5ml，置37℃±0.5℃水浴中保湿10分钟，再精密加入5%三氯醋酸溶液5ml，其中1支加供试品溶液1ml，另1支加上述盐酸溶液1ml，摇匀，滤过，取续滤液，分别作为供试品和对照品的空白对照，照分光光度法（附录ⅣA）在275nm的波长处测定吸收度，算出平均值AS和A，按下式计算。
A×Ws×n 每1g含蛋白酶活力(单位)=As×W×10×181.19式中 AS为对照品的平均吸收度；A为供试品的平均吸收度；Ws为对照品溶液每1ml中含酪氨酸的量，μg；W为供试品取样量，g；n为供试品稀释倍数。
在上述条件下，每分钟能催化水解血红蛋白生成1μmol酪氨酸的酶量，为一个蛋白酶活力单位。
==实验室==
方法名称： 胃蛋白酶的测定—胃蛋白酶测定法
应用范围： 本方法采用胃蛋白酶测定法测定胃蛋白酶的效价。
本方法适用于胃蛋白酶。
方法原理： 精密称取本品适量，加盐酸溶液制成每1mL中约含0.2-0.4个单位的溶液，照胃蛋白酶测定法，测定胃蛋白酶的效价。
试剂： 1. 血红蛋白试液
2. 三氟醋酸溶液
3. 盐酸溶液
仪器设备： 可见分光光度计
试样制备： 1. 供试品溶液的制备
精密称取本品适量，加盐酸溶液稀释制成每1mL中约含0.2-0.4个单位的溶液，作为供试品溶液。
2. 对照品溶液的制备
精密称取酪氨酸对照品适量，加盐酸溶液稀释制成每1mL中约含0.5mg的溶液，作为对照品溶液。
注：“精密称取”系指称取重量应准确至所称取重量的千分之一。“精密量取”系指量取体积的准确度应符合国家标准中对该体积移液管的精度要求。
操作步骤： 1.供试品的测定
取大小相同的试管6支，其中3支精密加入对照品溶液1mL，另3支精密加入供试品溶液1mL，置37℃±0.5℃水浴中，保温5分钟，精密加入预热至37℃±0.5℃的血红蛋白试液5mL，摇匀，并准确计时，在37℃±0.5℃水浴中反应10分钟，立即精密加入5%三氟醋酸溶液5mL，摇匀，滤过，取续滤液备用。另取试管2支，各精密加入血红蛋白试液5mL，置37℃±0.5℃水浴中保温10分钟，再精密加入5%三氟醋酸溶液5mL，其中一支加供试品溶液1mL，另一支加上述盐酸溶液1mL，摇匀，滤过，取续滤液，分别作为供试品和对照品的空白对照，照紫外-可见分光光度法，在275nm的波长处测定吸光度，按下列公式计算，即得。
参考文献： 中华人民共和国药典，国家药典委员会编，化学工业出版社，2005年版，二部，p.389。<ref name=“科普">{{cite web |url=http://www.xinhuanet.com/science/2018-10/06/c_137505340.htm | title= 酶——生命不可缺少的物质
| language=zh | date=2018-10-06 | publisher=新華網 科普中國 | author= | accessdate= }}</ref>
==生产方法==
目前，国内生产胃蛋白酶有单一生产和胃蛋白酶、胃膜素联产两种工艺。
==临床意义==
胃蛋白酶原由胃底主细胞分泌，在pH1.5～5.0条件下，被活化成胃蛋白酶，将蛋白质分解为胨，而且一部分被分解为酪氨酸、苯丙氨酸等氨基酸。 胃液胃蛋白酶测定可用于鉴别神经性低酸症和胃性低酸症，当胃酸过少或缺乏时，前者胃蛋白酶的含量有时正常而后者盐酸与胃蛋白酶同时缺乏。一般认为胃性低酸症是由于胃粘膜的重症器质性变化所致，特别是对于恶性贫血、无酸症、无胃蛋白酶分泌是诊断上的重要所见。慢性胃炎、慢性胃扩张、慢性十二脂肠炎等胃蛋白酶的分泌常减少。
一般胃酸基础分泌高的疾患，如十二指肠溃疡等，胃蛋白酶活性增高。
正常值：
基础胃液胃蛋白酶分泌量为84.4±9.72mg酪氨酸/h
最高胃蛋白酶分泌量为190.29±15.31酪氨酸/h(Anson氏法)；420±208kU/L(改良李氏法)。
==治疗产品==
名称：胃蛋白酶
拼音名：Weidanbaimei
英文名：Pepsin 本品为一种消化酶，能使胃酸作用后凝固的蛋白质分解成及胨，但不能进一步使之分解成氨基酸。其消化力以含0.2%～0.4%盐酸(pH=1.6～1.8)时为最强，故常与稀盐酸合用。临床上用于因食蛋白性食物过多所致消化不良、病后恢复期消化功能减退以致慢性萎缩性胃炎、胃癌、恶性贫血而导致的胃蛋白酶缺乏。系自猪、羊或牛的胃黏膜中提取的胃蛋白酶。每1g中含蛋白酶活力不得少于3800单位。胃蛋白酶缺乏引起的病症：常与胃肠饮相结合用于因食蛋白性食物过多所致消化不良、病后恢复期消化功能减退以及慢性萎缩性胃炎、胃癌、恶性贫血所致的胃蛋白酶缺乏。
性状：本品为白色或淡黄色的粉末；无霉败臭；有引湿性；水溶液显酸性反应。
鉴别：取本品的水溶液，加鞣酸、没食子酸或多数重金属盐的溶液，即发生沉淀。
检查：干燥失重取本品，在100℃干燥4小时，减失重量不得过5.0%效价测定：对照品溶液的制备精密称取经105℃干燥至恒重的酪氨酸适量，加盐酸溶液〔取1mol/L盐酸溶液65ml，加水至1000ml〕制成每1ml中含0.5mg的溶液。供试品溶液的制备取本品适量，精密称定，用上述盐酸溶液制成每1ml中约含0.2～0.4单位的溶液。测定法取试管6支，其中3支各精密加入对照品溶液1ml，另3支各精密加入供试品溶液1ml，置37℃±0.5℃水浴中，保温5分钟，精密加入预热至37℃±0.5℃的血红蛋白试液5ml，摇匀，并准确计时，在37℃±0.5℃水浴中反应10分钟。立即精密加入5%三氯醋酸溶液5ml，摇匀，滤过，取续滤液备用。另取试管2支，各精密加入血红蛋白试液5ml，置37℃±0.5℃水浴中保湿10分钟，再精密加入5%三氯醋酸溶液5ml，其中1支加供试品溶液1ml，另1支加上述盐酸溶液1ml，摇匀，滤过，取续滤液，分别作为供试品和对照品的空白对照，照分光光度法在275nm的波长处测定吸收度，算出平均值AS和A，按下式计算。
==专家提示==
胃有[[消化食物]]作用，是指胃能分泌[[胃液]]，胃液中的盐酸能激活胃蛋白酶元，使它变为胃蛋白酶，而胃蛋白酶能消化食物中的蛋白质。牛胃被吃进人胃后，它所含有的蛋白质，被人胃产生的消化液逐步消化。 胃能消化各种肉类，它自己却安然无恙。为此，美国密西根大学医学系的德本教授做过一个有趣的实验。他把从人体中切除下来的胃放入一个大试管中，然后加入适量根据正常人体胃部的浓度配制的盐酸和胃蛋白酶，把试管放置在37℃的恒温环境中。结果，试管中的胃受到严重的破坏，而且相当一部分被溶解掉了。这个实验说明，胃无法抵御盐酸和胃蛋白酶的消化作用。
德本教授的进一步研究表明，胃可以被损坏，但也很容易被修复，正是这种机制执行着保护胃表面的重要功能。他指出，胃壁细胞的细胞膜表面的脂类物质，与抵御消化有很大关系，如果用洗涤剂去掉细胞表面的脂类物质，胃壁细胞就会受到酸的侵害。另外，胃壁细胞经常更新，老细胞不断地从表面脱落，由组织内的新生细胞取而代之。德本教授估计，人的胃每分钟约有50万个细胞脱落，胃粘膜层每3天就全部更新一次。所以，即使胃的内壁受到一定程度的侵害，也可以在几天或几小时内完全修复。所以人体中的胃并不是不会消化自己本身，而是在被消化到某种程度后就会立即自我更新。还有一些科学家经过多年研究已证实，胃局部溃疡的形成是胃壁组织被胃酸和胃蛋白酶消化的结果；这种自我消化过程是溃疡形成的直接原因；胃液的消化作用是溃疡形成的重要因素之一。
==参考来源==
{{Reflist}}
[[Category:370 植物学总论]]
[[Category:360 生物科學總論]]