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外周蛋白
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外周蛋白通过与膜脂的极性头部或内在膜蛋白的离子相互作用和形成离子键与膜的内、外表面弱结合的膜蛋白
简介文
又称附着蛋白(protein-attached)或外在膜蛋白,占膜蛋白总量的20%~30%,这种蛋白完全外露在脂双层的内外两侧(胞质侧或胞外侧),主要是通过离子键附着在脂类分子头部极性区或跨膜蛋白亲水区的一侧,间接与膜结合。
特性景
有时外周蛋白与跨膜蛋白难以截然区分,因为许多跨膜蛋白是由几条多肽链组成,其中一些穿越脂双层,另一些驻留在外周。研究较清楚的是位于质膜内表面(胞质面)的外周蛋白,它们在该处形成一个纤维网络,即膜“骨架”,给膜提供机械支持,并为整合蛋白提供锚定位点。例如,红细胞的血影蛋白和锚蛋白即为外周蛋白,它们在决定红细胞的双凹外形、抵抗其穿越毛细血管时的挤压力及维持红细胞膜的完整性方面具有重要作用。细胞色素C也是一种典型的外周蛋白,它通过静电作用结合在线粒体内膜的外周。
外周蛋白为水溶性蛋白,它与膜的结合较弱。一般用一些温和的方法,如改变融合的离子强度或pH,即可将它们从膜上分离下来,而不需要破坏膜的基本结构。外周蛋白可以增加膜的强度,或是作为酶起某种特定的反应,或是参与信号分子的识别和信号转导。 如细胞色素c。[1]
参考文献
- ↑ 调节蛋白或可降低心血管疾病截肢风险,搜狐2014年11月5日,