膠原檢視原始碼討論檢視歷史

膠原原圖鏈接圖片來源優酷網

膠原（collagen）是哺乳動物體內含量最多的一類蛋白質，占蛋白質總量的25%~30% ，廣泛存在於從低等脊椎動物的體表面到哺乳動物機體的一切組織中。

膠原單體是長圓柱狀蛋白質，長度約為280 nm，直徑為1.4~1.5 nm。它由3 條多肽鏈彼此以超螺旋的形式纏繞而成。膠原由結構上略有不同的一組蛋白質構成，已發現有27種不同類型的膠原，按發現頁序分為I 型膠原、II 型膠原、IM 型膠原等，最常見的類型為I型膠原。

中文名:膠原

外文名:Collagen

作 用:細胞外最重要的水不溶性纖維蛋白

性 質:纖維

位 置:細胞外

基本結構

膠原蛋白的基本結構單位是原膠原(tropocollagen),原膠原肽鏈的一級結構具有(Gly-x-y)n重複序列, 其中x常為脯氨酸(Pro), y常為羥脯氨酸(Hypro)或羥賴氨酸(Hylys)。Hylys殘基可發生糖基化修飾, 其糖單位有的是一個半乳糖殘基(Gal), 但通常是二糖(Glu-Gal-),膠原上的糖所占的量約為膠原的10%。在膠原纖維內部，原膠原蛋白分子呈1/4交替平行排列，一個原膠原的頭部與下一個原膠的尾部有一個小的間隙分割，這種排列在膠原纖維上形成長度為67nm的周期性橫紋。平行排列的分子通過原膠原分子N末端與相鄰原膠原分子C末端的賴氨酸或羥賴氨酸間形成共價鍵加以穩定。

現已發現20個左右的基因分別在不同組織中編碼不同類型的膠原; 不同類型的膠原定位於體內的特定組織,也有2-3種不同的膠原存在於同一組織中。

膠原蛋白(Collagen)又稱膠原，是由三條肽鏈擰成的螺旋形纖維狀蛋白質。膠原蛋白是動物結締組織重要的蛋白質，結締組織除了含60～70%的水分外，膠原蛋白占了約20～30%，因為有高含量的膠原蛋白，結締組織具有了一定的結構與機械力學性質，如張力強度、拉力、彈力等以達到支撐、保護的功能。

膠原原圖鏈接圖片來源優酷網

基本概念

膠原、明膠和膠原蛋白的異同：

《英漢化學化工詞彙》（第3版 科學出版社，1988）中將collagen譯為膠原（蛋白），通常稱為膠原，有時候為了敘述上的方便或更強調其蛋白的特性，也把collagen稱作膠原蛋白。日本「長效寡肽」類膠原是指動物組織器官中存在的一類蛋白質，在提取、分離時，隨着方法和條件的不同，可以產生膠原、明膠和膠原蛋白三種產物。

能被稱為膠原的，必須是其三螺旋結構沒有改變的那類蛋白質，還保留有生物活性。

明膠是膠原在酸、鹼、酶或高溫作用下的變性產物，與膠原一樣由18種氨基酸組成，但已失去了生物活性。

上述膠原第一種水解產物，便是膠原蛋白，膠原的三螺旋結構徹底鬆開，成為3條自由的肽鏈，且降解成多分散的肽段，其中包括小肽。因此膠原蛋白是多肽混合物，相對分子質量從幾千到幾萬，分子量分布很寬，沒有生物活性，能溶於冷水，而且能被蛋白酶利用。膠原蛋白與機體的生長、衰老和疾病有着極其密切的聯繫。因其具有良好的生物相容性、營養性、修復性、保濕性、配伍性和親和性，所以被廣泛應用於生物醫學材料、化妝品、食品及保健品等功能性產品。膠原蛋白具有美容（防皺、保濕、美白、減肥、豐胸）、預防骨質疏鬆、改善關節健康、改善血液循環、健胃、提高人體免疫力等功效。

性質

通過上面的敘述，可以歸納如下：

a.膠原具有生物活性，不溶於冷水和熱水，不能被蛋白酶利用；

b.明膠相對分子質量較高只溶於熱水，不溶於冷水，膠原蛋白相對分子質量較低，而且分子量分布比明膠更寬，可溶於冷水；

c.明膠與膠原蛋白均無生物活性，但可被蛋白酶利用。

膠原蛋白是一種高分子功能性蛋白質，它是皮膚的主要組成部分，占皮膚真皮層80%的比重，它在皮膚中構成了一張細密的彈力網，牢固鎖住水分,支撐着皮膚。

膠原蛋白的技術簡介：

什麼是寡肽（和多肽相對應）：採用固相肽合成（SPPS）技術，將分子量控制在500道爾頓左右，可直接作用於人體皮膚真皮層，最大限度的減少了吸收過程中的損耗，這也是寡肽的優勢。 同時，長效寡肽還能使膠原因子延長半衰期的超微囊化技術。使膠原蛋白在體內放緩水解速度，緩慢釋放出其功效，不但能使膠原因子釋放其最大活性，而且能長時間保持體液內的有效濃度；延長了膠原因子的半衰期,以達到其在體內發揮效果最大化。

合成與組裝

膠原的合成與組裝始於內質網，並在高爾基體中進行修飾，最後在細胞外組裝成膠原纖維。在膠原蛋白在粗面內質網膜結合的核糖體上起始合成前α鏈，並在內質網切除信號肽，通過內質網和高爾基體的加工、修飾和組裝，形成三股螺旋的前膠原並分泌到胞外，形成原膠原最後組裝成膠原原纖維和膠原纖維。

前膠原是原膠原的前體，是分泌到胞外前的形式。前膠原由3條前α鏈螺旋而成，每條α鏈具有150個氨基酸殘基的N末端前肽和250個氨基酸殘基的C末端前肽。前肽的一級結構沒有Gly-X-Y序列，具有較多酸性氨基酸及芳香族氨基酸殘基，並含有半胱氨酸殘基，因此前α鏈在前肽區域並不形成三股螺旋結構。但在N末端前肽形成鏈內二硫鍵，在C末端前肽形成鏈內及鏈間二硫鍵。在I 型膠原的三股螺旋間沒有二硫鍵，前膠原C末端的5個鏈間二硫鍵在糙面內質網中形成，然後3條多肽鏈由C→N方向盤繞形成三股螺旋，鏈間二硫鍵在三股螺旋形成前對穩定前膠原3條多肽鏈的聯繫起重要作用。膠原肽鏈在糙面內質網合成帶有信號肽的前原膠原。

在糙面內質網中除切除信號肽外還進行一些重要的化學修飾反應，如Gly-X-Y序列中某些Pro和Lys殘基的羥化，羥賴氨酸可以進一步發生糖基化等修飾。經過修飾的前α鏈組裝成三股螺旋的前膠原，然後通過高爾基體分泌到細胞外，在前膠原N蛋白酶和前膠原C蛋白酶作用下，分別切去N末端前肽及C末端前肽，而兩端各保留一段非螺旋的端肽區成為原膠原，原膠原進而聚合形成膠原纖維。伴隨着膠原纖維的組裝，某些賴氨酸和羥賴氨酸殘基被細胞外的賴氨酸氧化酶氧化為醛，在多肽鏈間自然形成共價交聯，對膠原纖維的穩定和強度起重要作用。準確地切除N末端和C末端前肽對膠原纖維的正常組裝是必需的。

功能及分布

膠原是胞外基質中最主要的水不溶性纖維蛋白。I、II、III型膠原含量最為豐富，能形成類似的纖維結構。I 型膠原常形成較粗的纖維束，分布廣泛，主要存在於皮膚、肌腱、韌帶及骨中，具有很強的抗張強度，約占人體膠原含量的90%；II型膠原主要存在於軟骨中；III型膠原形成細微的原纖維網，廣泛分布於具有伸展性的組織中，如皮膚、血管及內臟等疏鬆結締組織；IV型膠原形成二維網格樣結構，是基膜的主要成分及支架。