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金屬硫蛋白是中國科技名詞。

如今,一個擁有燦爛文化的中國,帶着豐富多彩的文化元素[1]屹立在世界東方。而中華文化的典型代表之一便是漢字[2]

名詞解釋

金屬硫蛋白(metallothionein)是一類普遍存在於生物體內的金屬結合蛋白。 金屬硫蛋白是具有結合金屬能力和高誘導特性的低分子量蛋白質。 富含半胱氨酸的短肽,對多種重金屬有高度親和性。它是分子質量較低,半胱氨酸殘基和金屬含量極高的蛋白質。與其結合的金屬主要是鎘、銅和鋅,廣泛地存在於從微生物到人類各種生物中,其結構高度保守。

發現

1957年,美國科學家Margoshoes在研究金屬生物學作用時,從動物器官中分離出鎘的金屬蛋白質。由於它是一種低分子量、高巰基含量,能大量結合重金屬離子,因此稱為金屬硫蛋白(簡稱MT)。MT分子呈橢圓形,分兩個結構域,分子量為6,000~7,000道爾頓,直徑30~50Å,含有61個氨基酸,其中20個氨基酸為半胱氨酸,少數有21個,這樣每一個MT分子就可以結合7~12個金屬離子。人體、動物、植物以及微生物體內均含有MT,而且其理化特性基本一致,具有特殊的光吸收。MT構象較堅固,具有較強的耐熱性。

MT的用途

MT的重要生理功能表現在它是一種目前所知的最有效的自由基清除劑,其清除自由基(·OH)的能力約為SOD的幾千倍,而清除氧自由基(·O)的能力約是穀胱甘肽(GSH)的25倍,而且具有很強的抗氧化活動。

由於MT具有特殊的化學結構,其中的金屬具有動力學不穩定性,巰基具有親核性傾向,使得MT易與某些親電性物質,特別是與某些自由基相互作用。 [2]

研究

對於金屬硫蛋白的研究,國內外主要集中在提取、檢測以及應用上。由於在實際生產中,主要採用層析法,分離純化後的金屬硫蛋白中還含有其它的雜蛋白,因此本文作者正在進行金屬硫蛋白的分子印跡聚合物的研究,使其更好地應用於金屬硫蛋白的純化。

理化性質

MT構象較堅固,具有較強的耐熱性,生物學性質穩定,同時抗酶解,而且蛋白質氨基酸排列有重複性,在氨基酸鏈斷掉一部分後仍會有活性。MT所有的半胱氨酸以還原狀態出現。

一般來說,哺乳動物的MT分子量為6000~7000道爾頓,但去金屬後即硫蛋白分子量為6000道爾頓左右,而真核微生物的MT分子量範圍較大,為2000~10000道爾頓,如從粗糙脈孢菌中分離出來的MT分子量為2500道爾頓左右,酵母菌中分離得到的MT分子量為8000~10000道爾頓。高等植物的MT的分子量為10000~13800道爾頓。MT的等電點pI一般在4左右,如哺乳動物MT的等電點在3.9~4.6之間,已發現的水生生物MT的等電點在3.5~6.0之間。使各種金屬硫蛋白中50%的金屬離子發生解離的pH分別為Zn-MT 3.5~4.5,Cd-MT 2.5~3.5,Cu-MT pH﹤1.0,但對植物中的MT來說,相應的pH要偏高些。MT的存在形式及穩定性與它所結合金屬的種類,是否結合了金屬及環境的pH密切相關。同樣,MT的光吸收特徵除了與它的氨基酸組成有關外,也與它所結合的金屬種類密切相關。

分類分布

MT的結構在生物進化中高度保守,有四種異構體,MT-Ⅰ和MT-Ⅱ在大多數哺乳動物的內臟器官中廣泛存在,尤以肝、腎細胞為主,而且參加其功能調節。MT-Ⅲ分布主要限於中樞神經系統,主要分布於星性膠質細胞(集中於細胞體和突起中),其次為神經元細胞,也有報道稱少量分布於生殖細胞、小腸、胃、腎和嗅覺皮質細胞中。MT-Ⅳ主要分布於皮膚、舌、消化道等器官的角質細胞和復層鱗狀上皮細胞中。

參考文獻